Recombinant Human Butyrylcholinesterase As a New-Age Bioscavenger Drug: Development of the Expression System

D. G. Ilyushin; Илюшин Д. Г.; O. M. Haertley; Эртле O. M.; T. V. Bobik; Бобик T. В.; O. G. Shamborant; Шамборант O. Г.; E. A. Surina; Сурина E. A.; V. D. Knorre; Кнорре В. Д.; P. Masson; Masson P.; I. V. Smirnov; Смирнов И. В.; A. G. Gabibov; Габибов A. Г.; N. A. Ponomarenko; Пономаренко Н. A.

doi:10.32607/20758251-2013-5-1-73-84

Рекомбинантная бутирилхолинэстераза человека как биологический антидот нового поколения: разработка эукариотической системы экспрессии

Авторы: Илюшин Д.Г.¹, Эртле O.M.¹, Бобик T.В.¹, Шамборант O.Г.¹, Сурина E.A.¹, Кнорре В.Д.¹, Masson P.², Смирнов И.В.¹, Габибов A.Г.¹, Пономаренко Н.A.¹
Учреждения:
1. Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
2. Centre de Recherches du Service de Santé des Armées
Выпуск: Том 5, № 1 (2013)
Страницы: 73-84
Раздел: Экспериментальные статьи
Дата подачи: 17.01.2020
Дата публикации: 15.03.2013
URL: https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10606
DOI: https://doi.org/10.32607/20758251-2013-5-1-73-84
ID: 10606

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Бутирилхолинэстераза (БуХЭ) – сериновая гидролаза [КФ 3.1.1.8], которая характеризуется высокой реакционной способностью стехиометрически связывать разнообразные токсины, ингибирующие ацетилхолинэстеразу, и обнаруживается практически во всех тканях млекопитающих. Это делает бутирилхолинэстеразу человека первым кандидатом на роль биологического антидота, действие которого направлено на различные фосфорорганические яды. Получение рекомбинантной БуХЭ в количествах, достаточных для инъекционного введения, затруднено из-за низкой эффективности существующих систем экспрессии. В представленной работе разработана эффективная система экспрессии рекомбинантной бутирилхолинэстеразы человека на основе клеток линии CHO, а также охарактеризован белок, полученный с использованием этой системы.

Ключевые слова

биологический антидот, бутирилхолинэстераза, клетки линии CHO, рекомбинантный белок, фосфорорганические токсины

Список литературы

Jbilo O., L’Hermite Y., Talesa V., Toutant J.P., Chatonnet A. // Eur. J. Biochem. 1994. V. 225. P. 115-124.
Mesulam M. // Neuroscience. 2002. V. 110. P. 627-639.
Saxena A., Sun W., Fedorko J.M., Koplovitz I., Doctor B.P. // Biochem. Pharmacol. 2011. V. 81. P. 164-169.
Lockridge O., Schopfer L.M., Winger G., Woods J.H. // J. Med. Chem. Biol. Radiol. Def. 2005. V. 3. P. 1-23.
Raveh L. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1997. V. 145. P. 43-53.
Patrick M., Daniel R. // Acta Naturae. 2009. V. 1. № 1. P. 68-78.
Masson P., Nachon F., Broomfield C.A., Lenz D.E., Verdier L., Schopfer L.M., Lockridge O. // Chem. Biol. Interact. 2008. V. 175. P. 273-280.
Lockridge O., Bartels C.F., Vaughan T.A., Wong C.K., Norton S.E., Johnson L.L. // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 549-557.
Lenz D.E., Yeung D., Smith J.R., Sweeney R.E., Lumley L.A., Cerasoli D.M. // Toxicology. 2007. V. 233. P. 31-39.
Masson P., Carletti E., Nachon F. // Protein Pept. Lett. 2009. V. 16. P. 1215-1224.
Geyer B.C., Kannan L., Cherni I., Woods R.R., Soreq H., Mor T.S. // Plant Biotechnol. J. 2010. V. 8. P. 873-886.
Masson P., Steve A., Philippe P.-T., Oksana L. // Multidisciplinary approaches to cholinesterase functions. Expression and refoldin of functional human butyrylcholinesterase in E. coli. N.Y.: Plenum Press, 1992.
Kishnani P.S., Corzo D., Nicolino M., Byrne B., Mandel H., Hwu W.L., Leslie N., Levine J., Spencer C., McDonald M., et al. // Neurology. 2007. V. 68. P. 99-109.
Schwartz R.S., Abildgaard C.F., Aledort L.M., Arkin S., Bloom A.L., Brackmann H.H., Brettler D.B., Fukui H., Hilgartner M.W., Inwood M.J. // N. Engl. J. Med. 1990. V. 323. P. 1800-1805.
White G.C., Beebe A., Nielsen B. // Thromb. Haemost. 1997. V. 78. P. 261-265.
Jacobs L.D., Cookfair D.L., Rudick R.A., Herndon R.M., Richert J.R., Salazar A.M., Fischer J.S., Goodkin D.E., Granger C.V., Simon J.H., et al. // Ann. Neurol. 1996. V. 39. P. 285-294.
Barngrover D. // J. Biotechnol. 2002. V. 95. P. 280-282.
Tabuchi H., Sugiyama T., Tanaka S., Tainaka S. // Biotechnol. Bioeng. 2010. V. 107. P. 998-1003.
Porter A.J., Dickson A.J., Racher A.J. // Biotechnol. Progr. 2010. V. 26. P. 1446-1454.
Strnad J., Brinc M., Spudić V., Jelnikar N., Mirnik L., Carman B., Kravanja Z. // Biotechnol. Progr. 2010. V. 26. P. 653-663.
Mizushima S., Nagata S. // Nucl. Acids Res. 1990. V. 18. P. 5322.
Boshart M., Weber F., Jahn G., Dorsch-Häsler K., Fleckenstein B., Schaffner W. // Cell. 1985. V. 41. P. 521-530.
Nachon F., Nicolet Y., Viguié N., Masson P., Fontecilla-Camps J.C., Lockridge O. // Eur. J. Biochem. 2002. V. 269. P. 630-637.
Li H., Schopfer L.M., Masson P., Lockridge O. // Biochem. J. 2008. V. 411. P. 425-432.
Altamirano C.V., Lockridge O. // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 13414-13422.
Huang Y.-J., Huang Y., Baldassarre H., Wang B., Lazaris A., Leduc M., Bilodeau A.S., Bellemare A., Côté M., Herskovits P., Touati M., Turcotte C., Valeanu L., et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 13603-13608.
Geyer B.C., Kannan L., Garnaud P.-E., Broomfield C.A., Cadieux C.L., Cherni I., Hodgins S.M., Kasten S.A., Kelley K., Kilbourne J., Oliver Z.P., Otto T.C., Puffenberger I., et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. P. 20251-20256.
Freshney R.I. Culture of animal cells. Oxford, N.Y.: Wiley-Blackwell, 2005. P. 642.
Duysen E.G., Bartels C.F., Lockridge O. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2002. V. 302. P. 751-758.
Sambrook J., Russell D.W. Molecular Cloning. Cold Spring Harbor. N.Y.; Cold Spring Harbor Lab. Press, 2001.
Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor. N.Y.; Cold Spring Harbor Lab. Press, 1989.
Schlesinger N., Baker D.G., Schumacher H.R. // J. Rheumatol. 1997. V. 24. P. 1018-1019.
Harlow E., Harlow E., Lane D. Antibodies: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor. N.Y.; Cold Spring Harbor Lab. Press, 1988.
Ausubel F.M. // Current Protocols. 2002. Unit 2.7.
Ellman G.L., Courtney K.D., Anders V., Feather-Stone R.M. // Biochem. Pharmacol. 1961. V. 7. P. 88-95.
Karnovsky M.J., Roots L. // J. Histochem. Cytochem. 1964. V. 12. P. 219-221.
Xie W., Altamirano C.V., Bartels C.F., Speirs R.J., Cashman J.R., Lockridge O. // Mol. Pharmacol. 1999. V. 55. P. 83-91.
Bartels C.F., Jensen F.S., Lockridge O., van der Spek A.F., Rubinstein H.M., Lubrano T., La Du B.N. // Am. J. Hum. Genet. 1992. V. 50. P. 1086-1103.
Wang Y., Boeck A.T., Duysen E.G., van Keuren M., Saunders T.L., Lockridge O. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 2004. V. 196. P. 356-366.
Preininger A., Schlokat U., Mohr G., Himmelspach M., Stichler V., Kyd-Rebenburg A., Plaimauer B., Turecek P.L., Schwarz H.P., Wernhart W., Fischer B.E., Dorner F. // Cytotechnology. 1999. V. 30. P. 1-15.
Wajih N., Hutson S.M., Owen J., Wallin R. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 31603-31607.
Jossé L., Smales C.M., Tuite M.F. // Biotechnol. Bioeng. 2010. V. 105. P. 556-566.
Meleady P., Henry M., Gammell P., Doolan P., Sinacore M., Melville M., Francullo L., Leonard M., Charlebois T., Clynes M. // Proteomics. 2008. V. 8. P. 2611-2624.
Roncarati R., Seredenina T., Jow B., Jow F., Papini S., Kramer A., Bothmann H., Dunlop J., Terstappen G.S. // Assay Drug Dev. Technol. 2008. V. 6. P. 181-193.
Chilukuri N., Sun W., Naik R.S., Parikh K., Tang L., Doctor B.P., Saxena A. // Chem. Biol. Interact. 2008. V. 175. P. 255-260.
Jain S., Hreczuk-Hirst D.H., McCormack B., Mital M., Epenetos A., Laing P., Gregoriadis G. // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1622. P. 42-49.

Дополнительные файлы

Доп. файлы

Действие

1. JATS XML

Скачать

Имя пользователя
Пароль
Запомнить меня

Забыли пароль?	Регистрация

Имя пользователя
Пароль
Запомнить меня

Забыли пароль?	Регистрация

Рекомбинантная бутирилхолинэстераза человека как биологический антидот нового поколения: разработка эукариотической системы экспрессии

Полный текст

Аннотация

Ключевые слова

Об авторах

Д. Г. Илюшин

O. M. Эртле

T. В. Бобик

O. Г. Шамборант

E. A. Сурина

В. Д. Кнорре

P. Masson

И. В. Смирнов

A. Г. Габибов

Н. A. Пономаренко

Список литературы

Дополнительные файлы

Данный сайт использует cookie-файлы