Рекомбинантная бутирилхолинэстераза человека как биологический антидот нового поколения: разработка эукариотической системы экспрессии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Бутирилхолинэстераза (БуХЭ) – сериновая гидролаза [КФ 3.1.1.8], которая характеризуется высокой реакционной способностью стехиометрически связывать разнообразные токсины, ингибирующие ацетилхолинэстеразу, и обнаруживается практически во всех тканях млекопитающих. Это делает бутирилхолинэстеразу человека первым кандидатом на роль биологического антидота, действие которого направлено на различные фосфорорганические яды. Получение рекомбинантной БуХЭ в количествах, достаточных для инъекционного введения, затруднено из-за низкой эффективности существующих систем экспрессии. В представленной работе разработана эффективная система экспрессии рекомбинантной бутирилхолинэстеразы человека на основе клеток линии CHO, а также охарактеризован белок, полученный с использованием этой системы.

Об авторах

Д. Г. Илюшин

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

O. M. Эртле

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

T. В. Бобик

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

O. Г. Шамборант

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

E. A. Сурина

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

В. Д. Кнорре

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

P. Masson

Centre de Recherches du Service de Santé des Armées

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Франция

И. В. Смирнов

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

A. Г. Габибов

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

Н. A. Пономаренко

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: IlyushinDenis@gmail.com
Россия

Список литературы

  1. Jbilo O., L’Hermite Y., Talesa V., Toutant J.P., Chatonnet A. // Eur. J. Biochem. 1994. V. 225. P. 115-124.
  2. Mesulam M. // Neuroscience. 2002. V. 110. P. 627-639.
  3. Saxena A., Sun W., Fedorko J.M., Koplovitz I., Doctor B.P. // Biochem. Pharmacol. 2011. V. 81. P. 164-169.
  4. Lockridge O., Schopfer L.M., Winger G., Woods J.H. // J. Med. Chem. Biol. Radiol. Def. 2005. V. 3. P. 1-23.
  5. Raveh L. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1997. V. 145. P. 43-53.
  6. Patrick M., Daniel R. // Acta Naturae. 2009. V. 1. № 1. P. 68-78.
  7. Masson P., Nachon F., Broomfield C.A., Lenz D.E., Verdier L., Schopfer L.M., Lockridge O. // Chem. Biol. Interact. 2008. V. 175. P. 273-280.
  8. Lockridge O., Bartels C.F., Vaughan T.A., Wong C.K., Norton S.E., Johnson L.L. // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 549-557.
  9. Lenz D.E., Yeung D., Smith J.R., Sweeney R.E., Lumley L.A., Cerasoli D.M. // Toxicology. 2007. V. 233. P. 31-39.
  10. Masson P., Carletti E., Nachon F. // Protein Pept. Lett. 2009. V. 16. P. 1215-1224.
  11. Geyer B.C., Kannan L., Cherni I., Woods R.R., Soreq H., Mor T.S. // Plant Biotechnol. J. 2010. V. 8. P. 873-886.
  12. Masson P., Steve A., Philippe P.-T., Oksana L. // Multidisciplinary approaches to cholinesterase functions. Expression and refoldin of functional human butyrylcholinesterase in E. coli. N.Y.: Plenum Press, 1992.
  13. Kishnani P.S., Corzo D., Nicolino M., Byrne B., Mandel H., Hwu W.L., Leslie N., Levine J., Spencer C., McDonald M., et al. // Neurology. 2007. V. 68. P. 99-109.
  14. Schwartz R.S., Abildgaard C.F., Aledort L.M., Arkin S., Bloom A.L., Brackmann H.H., Brettler D.B., Fukui H., Hilgartner M.W., Inwood M.J. // N. Engl. J. Med. 1990. V. 323. P. 1800-1805.
  15. White G.C., Beebe A., Nielsen B. // Thromb. Haemost. 1997. V. 78. P. 261-265.
  16. Jacobs L.D., Cookfair D.L., Rudick R.A., Herndon R.M., Richert J.R., Salazar A.M., Fischer J.S., Goodkin D.E., Granger C.V., Simon J.H., et al. // Ann. Neurol. 1996. V. 39. P. 285-294.
  17. Barngrover D. // J. Biotechnol. 2002. V. 95. P. 280-282.
  18. Tabuchi H., Sugiyama T., Tanaka S., Tainaka S. // Biotechnol. Bioeng. 2010. V. 107. P. 998-1003.
  19. Porter A.J., Dickson A.J., Racher A.J. // Biotechnol. Progr. 2010. V. 26. P. 1446-1454.
  20. Strnad J., Brinc M., Spudić V., Jelnikar N., Mirnik L., Carman B., Kravanja Z. // Biotechnol. Progr. 2010. V. 26. P. 653-663.
  21. Mizushima S., Nagata S. // Nucl. Acids Res. 1990. V. 18. P. 5322.
  22. Boshart M., Weber F., Jahn G., Dorsch-Häsler K., Fleckenstein B., Schaffner W. // Cell. 1985. V. 41. P. 521-530.
  23. Nachon F., Nicolet Y., Viguié N., Masson P., Fontecilla-Camps J.C., Lockridge O. // Eur. J. Biochem. 2002. V. 269. P. 630-637.
  24. Li H., Schopfer L.M., Masson P., Lockridge O. // Biochem. J. 2008. V. 411. P. 425-432.
  25. Altamirano C.V., Lockridge O. // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 13414-13422.
  26. Huang Y.-J., Huang Y., Baldassarre H., Wang B., Lazaris A., Leduc M., Bilodeau A.S., Bellemare A., Côté M., Herskovits P., Touati M., Turcotte C., Valeanu L., et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 13603-13608.
  27. Geyer B.C., Kannan L., Garnaud P.-E., Broomfield C.A., Cadieux C.L., Cherni I., Hodgins S.M., Kasten S.A., Kelley K., Kilbourne J., Oliver Z.P., Otto T.C., Puffenberger I., et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. P. 20251-20256.
  28. Freshney R.I. Culture of animal cells. Oxford, N.Y.: Wiley-Blackwell, 2005. P. 642.
  29. Duysen E.G., Bartels C.F., Lockridge O. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2002. V. 302. P. 751-758.
  30. Sambrook J., Russell D.W. Molecular Cloning. Cold Spring Harbor. N.Y.; Cold Spring Harbor Lab. Press, 2001.
  31. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor. N.Y.; Cold Spring Harbor Lab. Press, 1989.
  32. Schlesinger N., Baker D.G., Schumacher H.R. // J. Rheumatol. 1997. V. 24. P. 1018-1019.
  33. Harlow E., Harlow E., Lane D. Antibodies: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor. N.Y.; Cold Spring Harbor Lab. Press, 1988.
  34. Ausubel F.M. // Current Protocols. 2002. Unit 2.7.
  35. Ellman G.L., Courtney K.D., Anders V., Feather-Stone R.M. // Biochem. Pharmacol. 1961. V. 7. P. 88-95.
  36. Karnovsky M.J., Roots L. // J. Histochem. Cytochem. 1964. V. 12. P. 219-221.
  37. Xie W., Altamirano C.V., Bartels C.F., Speirs R.J., Cashman J.R., Lockridge O. // Mol. Pharmacol. 1999. V. 55. P. 83-91.
  38. Bartels C.F., Jensen F.S., Lockridge O., van der Spek A.F., Rubinstein H.M., Lubrano T., La Du B.N. // Am. J. Hum. Genet. 1992. V. 50. P. 1086-1103.
  39. Wang Y., Boeck A.T., Duysen E.G., van Keuren M., Saunders T.L., Lockridge O. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 2004. V. 196. P. 356-366.
  40. Preininger A., Schlokat U., Mohr G., Himmelspach M., Stichler V., Kyd-Rebenburg A., Plaimauer B., Turecek P.L., Schwarz H.P., Wernhart W., Fischer B.E., Dorner F. // Cytotechnology. 1999. V. 30. P. 1-15.
  41. Wajih N., Hutson S.M., Owen J., Wallin R. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 31603-31607.
  42. Jossé L., Smales C.M., Tuite M.F. // Biotechnol. Bioeng. 2010. V. 105. P. 556-566.
  43. Meleady P., Henry M., Gammell P., Doolan P., Sinacore M., Melville M., Francullo L., Leonard M., Charlebois T., Clynes M. // Proteomics. 2008. V. 8. P. 2611-2624.
  44. Roncarati R., Seredenina T., Jow B., Jow F., Papini S., Kramer A., Bothmann H., Dunlop J., Terstappen G.S. // Assay Drug Dev. Technol. 2008. V. 6. P. 181-193.
  45. Chilukuri N., Sun W., Naik R.S., Parikh K., Tang L., Doctor B.P., Saxena A. // Chem. Biol. Interact. 2008. V. 175. P. 255-260.
  46. Jain S., Hreczuk-Hirst D.H., McCormack B., Mital M., Epenetos A., Laing P., Gregoriadis G. // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1622. P. 42-49.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Илюшин Д.Г., Эртле O.M., Бобик T.В., Шамборант O.Г., Сурина E.A., Кнорре В.Д., Masson P., Смирнов И.В., Габибов A.Г., Пономаренко Н.A., 2013

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах