Липид-белковые нанодиски: новые возможности для структурно-функциональных исследований водорастворимых мембраноактивных пептидов

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Липид-белковые нанодиски (ЛБН) представляют собой наноразмерные частицы, содержащие фрагмент бислойной липидной мембраны, стабилизированный в растворе молекулами аполипопротеина или специальным белком MSP. В представленной работе изучена возможность применения мембраномоделирующих сред на основе ЛБН для исследования водорастворимых пептидов, обладающих сродством к липидным мембранам. Показано, что порообразующий антимикробный пептид ареницин-2 из морского пескожила (заряд +6) вызывает разрушение ЛБН, содержащих как цвиттер-ионные молекулы фосфатидилхолина (PC), так и анионные молекулы фосфатидилглицерина (PG). Напротив, токсин паука VSTx1 (заряд +3), блокирующий потенциал-зависимую активацию K+-каналов, эффективно взаимодействует с ЛБН, содержащими анионные липиды (POPC/DOPG, 3 : 1), не вызывая их разрушения. VSTx1 имеет меньшее сродство к ЛБН, содержащим цвиттер-ионные липиды (POPC), и слабо взаимодействует с бел- ковой компонентой нанодисков - MSP (заряд -6). Нейротоксин II из яда кобры (NTII, заряд +4), ингибитор никотинового ацетилхолинового рецептора, имеет сравнительно небольшое сродство к ЛБН, содержащим анионные липиды (POPC/DOPG, 3 : 1 и POPC/DOPS, 4 : 1), и не связывается с ЛБН/POPC. Показано, что NTII взаимодействует с поверхностью ЛБН/POPC/DOPS в нескольких ориентациях, и обменные процессы между комплексами с различной топологией идут быстро по шкале ЯМР. Только одна из возможных ориентаций NTII допускает описанное ранее специфическое взаимодействие с полярной головкой фосфатидилсерина из мембранного окружения рецептора. Показано, что ЛБН могут применяться в структурно-функциональных исследованиях водорастворимых мембраноактивных нейротоксинов, а также для изучения механизма взаимодействия пептидных молекул с липидной мембраной.

Об авторах

З. О. Шенкарев

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

Е. Н. Люкманова

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

А. С. Парамонов

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

П. В. Пантелеев

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

С. В. Баландин

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

М. А. Шулепко

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

К. С. Минеев

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

Т. В. Овчинникова

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН; Московский физико-технический институт (государственный университет)

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

М. П. Кирпичников

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

А. С. Арсеньев

Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН; Московский физико-технический институт (государственный университет)

Email: zakhar-shenkarev@yandex.ru
Россия

Список литературы

  1. sample[1] Zasloff M. // Nature 2002, V.415, №6870, P.389-395
  2. Thomas L., Scheidt H.A., Bettio A., Beck-Sickinger A.G., Huster D., Zschörnig O. // Eur. Biophys. J. 2009, V.38, №5, P.663-677
  3. Lee S.Y., MacKinnon R. // Nature 2004, V.430, №6996, P.232-235
  4. Mäler L. // Mol. Membr. Biol. 2012, V.29, №5, P.155-176
  5. Oxenoid K., Chou J.J. // Curr. Opin. Struct. Biol. doi: 10.1016/j.sbi.2013.03.010. 2013
  6. Chou J.J., Kaufman J.D., Stahl S.J., Wingfield P.T., Bax A. // J. Am. Chem. Soc. 2002, V.124, №11, P.2450-2451
  7. Warschawski D.E., Arnold A.A., Beaugrand M., Gravel A., Chartrand E., Marcotte I. // Biochim. Biophys. Acta. 2011, V.1808, №8, P.1957-1974
  8. Bayburt T.H., Sligar S.G. // FEBS Lett. 2010, V.584, №9, P.1721-1727
  9. Denisov I.G., McLean M.A., Shaw A.W., Grinkova Y.V., Sligar S.G. // J Phys Chem B. 2005, V.109, №32, P.15580-15588
  10. Frauenfeld J., Gumbart J., van der Sluis E.O., Funes S., Gartmann M., Beatrix B., Mielke T., Berninghausen O., Becker T., Schulten K. // Nat Struct Mol Biol. 2011, V.18, №5, P.614-621
  11. Katayama H., Wang J., Tama F., Chollet L., Gogol E.P., Collier R.J., Fisher M.T. // Proc.Natl.Acad.Sci U.S.A. 2010, V.107, №8, P.3453-3457
  12. Lyukmanova E.N., Shenkarev Z.O., Paramonov A.S., Sobol A.G., Ovchinnikova T.V., Chupin V.V., Kirpichnikov M.P., Blommers M.J., Arseniev A.S. // J.Am.Chem.Soc. 2008, V.130, №7, P.2140-2141
  13. Shenkarev Z.O., Lyukmanova E.N., Paramonov A.S., Shingarova L.N., Chupin V.V., Kirpichnikov M.P., Blommers M.J.J., Arseniev A.S. // J. Am. Chem. Soc. 2010, V.132, №16, P.5628-5629
  14. Hagn F., Etzkorn M., Raschle T., Wagner G. // J. Am. Chem. Soc. 2013, V.135, №5, P.1919-1925
  15. Shenkarev Z.O., Paramonov A.S., Lyukmanova E.N., Gizatullina A.K., Zhuravleva A.V., Tagaev A.A., Yakimenko Z.A., Telezhinskaya I.N., Kirpichnikov M.P., Ovchinnikova T.V. // Chem. Biodivers. 2013, V.10, №5, P.838-863
  16. Schuler M.A., Denisov I.G., Sligar S.G. // Methods Mol. Biol. 2013, V.974, P.415-433
  17. Kyte J., Doolittle R.F. // J. Mol. Biol. 1982, V.157, №1, P.105-132
  18. Shenkarev Z.O., Balandin S.V., Trunov K.I., Paramonov A.S., Sukhanov S.V., Barsukov L.I., Arseniev A.S., Ovchinnikova T.V. // Biochemistry. 2011, V.50, №28, P.6255-6265
  19. Lesovoy D.M., Bocharov E.V., Lyukmanova E.N., Kosinsky Y.A., Shulepko M.A., Dolgikh D.A., Kirpichnikov M.P., Efremov R.G., Arseniev A.S. // Biophys. J. 2009, V.97, №7, P.2089-2097
  20. Shenkarev Z.O., Lyukmanova E.N., Solozhenkin O.I., Gagnidze I.E., Nekrasova O.V., Chupin V.V., Tagaev A.A., Yakimenko Z.A., Ovchinnikova T.V., Kirpichnikov M.P. // Biochemistry (Mosc.). 2009, V.74, №7, P.756-765
  21. Ovchinnikova T.V., Shenkarev Z.O., Nadezhdin K.D., Balandin S.V., Zhmak M.N., Kudelina I.A., Finkina E.I., Kokryakov V.N., Arseniev A.S. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007, V.360, №1, P.156-162
  22. Lyukmanova E.N., Shenkarev Z.O., Schulga A.A., Ermolyuk Y.S., Mordvintsev D.Y., Utkin Y.N., Shoulepko M.A., Hogg R.C., Bertrand D., Dolgikh D.A. // J. Biol. Chem. 2007, V.282, №34, P.24784-24791
  23. Chill J.H., Louis J.M., Baber J.L., Bax A. // J.Biomol.NMR. 2006, V.36, №2, P.123-136
  24. Andrä J., Jakovkin I., Grötzinger J., Hecht O., Krasnosdembskaya A.D., Goldmann T., Gutsmann T., Leippe M. // Biochem. J. 2008, V.410, №1, P.113-122
  25. Nagle J.F., Tristram-Nagle S. // Biochim. Biophys. Acta. 2000, V.1469, №3, P.159-195
  26. Lyukmanova E.N., Shenkarev Z.O., Khabibullina N.F., Kopeina G.S., Shulepko M.A., Paramonov A.S., Mineev K.S., Tikhonov R.V., Shingarova L.N., Petrovskaya L.E. // Biochim. Biophys. Acta. 2012, V.1818, №3, P.349-358
  27. Clay M.A., Pyle D.H., Rye K.-A., Barter P.J. // J. Biol. Chem. 2000, V.275, №12, P.9019-9025
  28. Jayaraman S., Gantz D.L., Gursky O. // Biophys. J. 2005, V.88, №4, P.2907-2918
  29. Huang H.W. // Biochim. Biophys. Acta. 2006, V.1758, №9, P.1292-1302
  30. Sheng J.R., Grimme S., Bhattacharya P., Stowell M.H.B., Artinger M., Prabahakar B.S., Meriggioli M.N. // Exp. Neurol. 2010, V.225, №2, P.320-327
  31. Jung H.J., Lee J.Y., Kim S.H., Eu Y.J., Shin S.Y., Milescu M., Swartz K.J., Kim J.I. // Biochemistry. 2005, V.44, №16, P.6015-6023
  32. Schmidt D., MacKinnon R. // Proc.Natl.Acad.Sci U.S.A. 2008, V.105, №49, P.19276-19281
  33. Shenkarev Z.O., Lyukmanova E.N., Butenko I.O., Petrovskaya L.E., Paramonov A.S., Shulepko M.A., Nekrasova O.V., Kirpichnikov M.P., Arseniev A.S. // Biochim. Biophys. Acta. 2013, V.1828, №2, P.776-784
  34. Nakano M., Fukuda M., Kudo T., Miyazaki M., Wada Y., Matsuzaki N., Endo H., Handa T. // J. Am. Chem. Soc. 2009, V.131, №23, P.8308-8312
  35. Golovanov A.P., Lomize A.L., Arseniev A.S., Utkin Y.N., Tsetlin V.I. // Eur. J. Biochem. 1993, V.213, №3, P.1213-1223
  36. Teixeira-Clerc F., Ménez A., Kessler P. // J. Biol. Chem. 2002, V.277, №28, P.25741-25747
  37. Mazhab-Jafari M.T., Marshall C.B., Stathopulos P.B., Kobashigawa Y., Stambolic V., Kay L.E., Inagaki F., Ikura M. // J. Am. Chem. Soc. 2013, V.135, №9, P.3367-3370

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Шенкарев З.О., Люкманова Е.Н., Парамонов А.С., Пантелеев П.В., Баландин С.В., Шулепко М.А., Минеев К.С., Овчинникова Т.В., Кирпичников М.П., Арсеньев А.С., 2014

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах