Молекулярные механизмы действия системы общегеномной эксцизионной репарации нуклеотидов

Обложка
  • Авторы: Петрусева И.О.1, Евдокимов А.Н.2,3, Лаврик О.И.2,3,4
  • Учреждения:
    1. Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РА
    2. Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН
    3. Алтайский государственный университет Министерства образования и науки РФ
    4. Новосибирский национальный исследовательский государственный университет Министерства образования и науки РФ
  • Выпуск: Том 6, № 1 (2014)
  • Страницы: 23-34
  • Раздел: Обзоры
  • Дата подачи: 17.01.2020
  • Дата публикации: 15.03.2014
  • URL: https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10552
  • DOI: https://doi.org/10.32607/20758251-2014-6-1-23-34
  • ID: 10552

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Эксцизионная репарация нуклеотидов (NER) в клетках высших эукариот - многостадийный процесс, с помощью которого распознаются и удаляются из ДНК повреждения, вызывающие заметные нарушения ее регулярной структуры, такие, как УФ-повреждения и объемные химические аддукты. В клетках высших эукариот NER - универсальный путь удаления объемных повреждений. Нарушения в работе системы NER ассоциированы с появлением симптомов таких заболеваний, как пигментная ксеродерма, синдром Коккейна и трихотиодистрофия, которые характеризуются повышенной чувствительностью к УФ-облучению и высокой предрасположенностью к онкологическим заболеваниям (в случае пигментной ксеродермы), а также множественными системными неврологическими и иммунологическими аномалиями. Система NER эукариот удаляет из поврежденной цепи ДНК 24-32-звенные фрагменты с последующим восстановлением интактной двойной спирали с помощью репаративного синтеза и лигирования. В процесс NER вовлечено примерно 30 полипептидов. Существуют две ветви NER - репарация, сопряженная с транскрипцией (TCR), и общегеномная репарация (GGR), различающиеся типом белка-сенсора, который осуществляет первичное узнавание повреждения. В данном кратком обзоре рассмотрены современные представления о молекулярных механизмах, лежащих в основе процессов узнавания повреждений и их удаления из ДНК млекопитающих.

Об авторах

И. О. Петрусева

Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РА

Автор, ответственный за переписку.
Email: lavrik@niboch.nsc.ru
Россия

А. Н. Евдокимов

Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН; Алтайский государственный университет Министерства образования и науки РФ

Email: lavrik@niboch.nsc.ru
Россия

О. И. Лаврик

Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН; Алтайский государственный университет Министерства образования и науки РФ; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет Министерства образования и науки РФ

Email: lavrik@niboch.nsc.ru
Россия

Список литературы

  1. Gillet L.C., Schärer O.D. // Chem. Rev. 2006. V. 106. № 2. P. 253-276.
  2. Sugasawa K. // Mutat. Res. 2010. V. 685. № 1. P. 29-37.
  3. Volker M., Mone M.J., Karmakar P., van Hoffen A., Schul W., Vermeulen W., Hoeijmakers J.H., van Driel R., van Zeeland A.A., Mullenders L.H. // Mol. Cell. 2001. V. 8. № 1. P. 213-224.
  4. Lehmann A.R. // Biochimie. 2003. V. 85. P. 1101-1111.
  5. Hanawalt P.C., Spivak G. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9. № 11. P. 958-970.
  6. Friedberg E.C. // Nat. Rev. Cancer. 2001. V. 1. P. 22-33.
  7. Hoeijmakers J.H. // Nature. 2001. V. 411. № 6835. P. 366-374.
  8. Kuraoka I., Bender C., Romieu A., Cadet J., Wood R.D., Lindahl T. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. № 8. P. 3832-3837.
  9. D'Errico M., Parlanti E., Teson M., de Jesus B.M., Degan P., Calcagnile A., Jaruga P., Bjoras M., Crescenzi M., Pedrini A.M., et al. // EMBO J. 2006. V. 25. № 18. P. 4305-4315.
  10. Johnson K.A., Fink S.P., Marnett L.J. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. № 17. P. 11434-11438.
  11. Luijsterburg M.S., Bornstaedt G., von Gourdin A.M., Politi A.Z., Moné M.J., Warmerdam D.O., Goedhart J., Vermeulen W., van Driel R., Höfer T. // J. Cell Biol. 2010. V. 189. № 17. P. 445-463.
  12. Svilar D., Goellner E.M., Almeida K.H., Sobol R.W. // Antioxid. Redox Signal. 2011. V. 14. № 12. P. 2491-2507.
  13. Yang W. // Cell Research. 2008. V. 18. № 1. P. 184-197.
  14. Isaacs R.J., Spielmann H.P. // DNA Repair (Amst.). 2004. V. 3. № 5. P. 455-464.
  15. Hess M.T., Schwitter U., Petretta M., Giese B., Naegeli H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. № 13. P. 6664-6669.
  16. Buterin T., Meyer C., Giese B., Naegeli H. // Chem. Biol. 2005. V. 12. № 8. P. 913-922.
  17. Sugasawa K., Ng J., Masutani C., Iwai S., van der Spek P., Eker A., Hanaoka F., Bootsma D., Hoeijmakers Jan H.J. // Mol. Cell. 1998. V. 2. № 2. P. 223-232.
  18. Rademakers S., Volker M., Hoogstraten D., Nigg A.L., Moné M.J., van Zeeland A.A., Hoeijmakers J.H., Houtsmuller A.B., Vermeulen W. // Mol. Cell Biol. 2003. V. 23. № 16. P. 5755-5767.
  19. Sugasawa K., Shimuzu Y., Shigenori I., Iwai S., Hanaoka F. // DNA Repair. 2002. V. 12. № 1. P. 95-107.
  20. Nocentini S., Coin F., Saijo M., Tanaka K., Egly J.M. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. № 37. P. 22991-22994.
  21. Missura M., Buterin T., Hindges R., Hübscher U., Kaspárková J., Brabec V., Naegeli H. // EMBO J. 2001. V. 20. № 13. P. 3554-3564.
  22. Hermanson-Miller I.L., Turchi J.J. // Biochemistry. 2002. V. 41. № 7. P. 2402-2408.
  23. Thoma B.S., Wakasugi M., Christensen J., Reddy M.C., Vasquez K.M. // Nucl. Acids Res. 2005. V. 33. № 9. P. 2993-3001.
  24. Sugasawa K., Okamoto T., Shimizu Y., Masutani C., Iwai S., Hanaoka F. // Genes Dev. 2001. V. 15. № 5. P. 507-521.
  25. Hoogstraten D., Bergink S., Ng J., Verbiest V.H., Luijsterburg M.S., Geverts B., Raams A., Dinant C., Hoeijmakers J.H., Vermeulen W., Houtsmuller A.B. // J. Cell Sci. 2008. V. 121. № 16. P. 2850-2859.
  26. Reardon J.T., Sancar A. // Genes Dev. 2003. V. 17. № 20. P. 2539-2551.
  27. Fitch M.E., Nakajima S., Yasui A., Ford J.M. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. № 47. P. 46906-46910.
  28. Sugasawa K., Okuda Y., Saijo M., Nishi R., Matsuda N., Chu G., Mori T., Iwai S., Tanaka K., Hanaoka F. // Cell. 2005. V. 121. № 3. P. 387-400.
  29. Scrima A., Konícková R., Czyzewski B.K., Kawasaki Y., Jeffrey P.D., Groisman R., Nakatani Y., Iwai S., Pavletich N.P., Thomä N.H. // Cell. 2008. V. 135. № 7. P. 1213-1223.
  30. Min J.H., Pavletich N.P. // Nature. 2007. V. 449. № 7162. P. 570-575.
  31. Murzin A.G. // EMBO J. 1993. V. 12. № 3. P. 861-867.
  32. Janićijević A., Sugasawa K., Shimizu Y., Hanaoka F., Wijgers N., Djurica M., Hoeijmakers J.H., Wyman C. // DNA Repair (Amst.). 2003. V. 2. № 3. P. 325-336.
  33. Mocquet V., Kropachev K., Kolbanovskiy M., Kolbanovskiy A., Tapias A., Cai Y., Broyde S., Geacintov N.E., Egly J.M. // EMBO J. 2007. V. 26. № 12. P. 2923-2932.
  34. Krasikova Y.S., Rechkunova N.I., Maltseva E.A., Pestryakov P.E., Petruseva I.O., Sugasawa K., Chen X., Min J.H., Lavrik O.I. // J. Biol. Chem. 2013. V. 288. № 15. P. 10936-10947.
  35. Bunick C.G., Miller M.R., Fuller B.E., Fanning E., Chazin W.J. // Biochemistry. 2006. V. 45. № 50. P. 14965-14979.
  36. Maillard O., Solyom S., Naegeli H. // PLoS Biol. 2007. V. 5. № 4. e79.
  37. Camenisch U., Trutlein D., Clement F.C., Fei J., Leitenstorfer A., Ferrando-May E., Naegeli H. // EMBO J. 2009. V. 28. № 16. P. 2387-2399.
  38. Clement F.C., Camenisch U., Fei J., Kaczmarek N., Mathieu N., Naegeli H. // Mutat. Res. 2010. V. 685. № 1. P. 21-28.
  39. Sugasawa K., Akagi J., Nishi R., Iwai S., Hanaoka F. // Mol. Cell. 2009. V. 36. № 4. P. 642-653.
  40. Araki M., Masutani C., Takemura M., Uchida A., Sugasawa K., Kondoh J., Ohkuma Y., Hanaoka F. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. № 22. P. 18665-18672.
  41. Nishi R., Okuda Y., Watanabe E., Mori T., Iwai S., Masutani C., Sugasawa K., Hanaoka F. // Mol. Cell Biol. 2005. V. 25. № 13. P. 5664-5674.
  42. Maltseva E.A., Rechkunova N.I., Gillet L.C., Petruseva I.O., Schärer O.D., Lavrik O.I. // Biochim. Biophys. Acta. 2007. V. 1770. № 5. P. 781-789.
  43. Maltseva E.A., Rechkunova N.I., Petruseva I.O., Vermeulen W., Schärer O.D., Lavrik O.I. // Bioorg. Chem. 2008. V. 36. № 2. P. 77-84.
  44. Evdokimov A.N., Petruseva I.O., Pestryakov P.E., Lavrik O.I. // Biochemistry (Moscow). 2011. V. 76. № 1. P. 188-200.
  45. Neher T.M., Rechkunova N.I., Lavrik O.I., Turchi J.J. // Biochemistry. 2010. V. 49. № 4. P. 669-678.
  46. Bergink S., Toussaint W., Luijsterburg M.S., Dinant C., Alekseev S., Hoeijmakers J.H., Dantuma N.P., Houtsmuller A.B., Vermeulen W. // J. Cell Biol. 2012. V. 196. № 6. P. 681-688.
  47. Schultz P., Fribourg S., Poterszman A., Mallouh V., Moras D., Egly J.M. // Cell. 2000. V. 102. № 5. 599-606.
  48. Araújo S.J., Nigg E.A., Wood R.D. // Mol. Cell Biol. 2001. V. 21. № 7. P. 2281-2291.
  49. Oksenych V., de Jesus B.B., Zhovmer A., Egly J.M., Coin F. // EMBO J. 2009. V. 28. № 19. P. 2971-2980.
  50. Egly J.M., Coin F. // DNA Repair. 2011. V. 10. № 7. P. 714-721.
  51. Compe E., Egly J.M. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2012. V. 13. № 6. P. 343-354.
  52. Fan L., Arvai A.S., Cooper P.K., Iwai S., Hanaoka F., Tainer J.A. // Mol. Cell. 2006. V. 22. № 1. P. 27-37.
  53. Hilario E., Li Y., Nobumori Y., Liu X., Fan L. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2013. V. 69. № 2. P. 237-246.
  54. Wolski S.C., Kuper J., Hazelmann P., Truglio J.J., Croteau D.L., van Houten B., Kisker C. // PLoS Biol. 2008. V. 6. № 6. e149.
  55. Fan L., Fuss J.O., Cheng Q.J., Arvai A.S., Hammel M., Roberts V.A., Cooper P.K., Tainer J.A. // Cell. 2008. V. 133. № 5. P. 789-800.
  56. Kuper J., Wolski S.C., Michels G., Kisker C. // EMBO J. 2012. V. 31. № 2. P. 494-502.
  57. Naegeli H., Modrich P., Friedberg E.C. // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. № 14. P. 10386-10392.
  58. Mathieu N., Kaczmarek N., Naegeli H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. № 41. P. 17545-17550.
  59. Mathieu N., Kaczmarek N., Rüthemann P., Luch A., Naegeli H. // Curr. Biol. 2013. V. 23. № 3. P. 204-212.
  60. Oksenych V., Coin F. // Cell Cycle. 2010. V. 9. № 1. P. 90-96.
  61. Fan L. How two helicases work together within the TFIIH complex, a perspective from structural studies of XPB and XPD helicases. Berlin-Heidelberg: Higher Education Press and Springer-Verlag, 2013. V. 1. 6 p.
  62. Fanning E., Klimovic V., Nager A.R. // Nucl. Acids Res. 2006. V. 34. № 15. P. 4126-4137.
  63. De Laat W.L., Appeldoorn E., Sugasawa K., Weterings E., Jaspers N.G.J., Hoeijmakers J. // Genes Dev. 1998. V. 12. № 16. P. 2598-2609.
  64. Kolpashchikov D.M., Khodyreva S.N., Khlimankov D.Y., Wold M.S., Favre A., Lavrik O.I. // Nucl. Acids Res. 2001. V. 29. № 2. P. 373-379.
  65. Hey T., Lipps G., Krauss G. // Biochemistry. 2001. V. 40. № 9. P. 2901-2910.
  66. Patrick S.M., Turchi J.J. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. № 18. P. 16096-17101.
  67. Ikegami T., Kuraoka I., Saijo M., Kodo N., Kyogoku Y., Morikawa K., Tanaka K., Shirakawa M. // Nat. Struct. Biol. 1998. V. 5. № 8. P. 701-706.
  68. Buchko G.W., Ni S., Thrall B.D., Kennedy M.A. // Nucl. Acids Res. 1998. V. 26. № 11. P. 2779-2788.
  69. Krasikova Y.S., Rechkunova N.I., Maltseva E.A., Petruseva I.O., Lavrik O.I. // Nucl. Acids Res. 2010. V. 38. № 22. P. 8083-8094.
  70. Camenisch U., Dip R., Vitanescu M., Naegeli H. // DNA Repair (Amst.). 2007. V. 6. № 12. P. 1819-1828.
  71. Missura M., Buterin T., Hindges R., Hübscher U., Kaspárková J., Brabec V., Naegeli H. // EMBO J. 2001. V. 20. № 13. P. 3554-3564.
  72. Thoma B.S., Vasquez K.M. // Mol. Carcinog. 2003. V. 38. № 1. P. 1-13.
  73. Iakoucheva L.M., Walker R.K., van Houten B., Ackerman E.J. // Biochemistry. 2002. V. 41. № 2. P. 131-143.
  74. Park C.H., Sancar A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. № 11. P. 5017-5021.
  75. Riedl T., Hanaoka F., Egly J.M. // EMBO J. 2003. V. 22. № 19. P. 5293-5303.
  76. Zotter A., Luijsterburg M.S., Warmerdam D.O., Ibrahim S., Nigg A., van Cappellen W.A., Hoeijmakers J.H., van Driel R., Vermeulen W., Houtsmuller A.B. // Mol. Cell Biol. 2006. V. 23. № 23. P. 8868-8879.
  77. Hohl M., Thorel F., Clarkson S.G., Schärer O.D. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 19500-19508.
  78. Hohl M., Dunand-Sauthier I., Staresincic L., Jaquier- Gubler P., Thorel F., Modesti M., Clarkson S.G., Schärer O.D. // Nucl. Acids Res. 2007. V. 35. № 9. P. 3053-3063.
  79. Enzlin J.H., Schärer O.D. // EMBO J. 2002. V. 21. P. 2045-2053.
  80. Tsodikov O.V., Enzlin J.H., Schärer O.D., Ellenberger T. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. V. 102. № 32. P. 11236- 11241.
  81. Tsodikov O.V., Ivanov D., Orelli B., Staresincic L., Shoshani I., Oberman R., Schärer O.D., Wagner G., Ellenberger T. // EMBO J. 2007. V. 26. № 22. P. 4768-4776.
  82. Tripsianes K., Folkers G., Ab E., Das D., Odijk H., Jaspers N.G., Hoeijmakers J.H., Kaptein R., Boelens R. // Structure. 2005. V. 13. № 12. P. 1849-1858.
  83. Tripsianes K., Folkers G.E., Zheng C., Das D., Grinstead J.S., Kaptein R., Boelens R. // Nucl. Acids Res. 2007. V. 35. № 17. P. 5789-5798.
  84. Das D., Folkers G.E., van Dijk M., Jaspers N.G.J., Hoeijmakers J.H.J., Kaptein R., Boelens R. // Structure. 2012. V. 20. № 4. P. 667-675.
  85. Su Y., Orelli B., Madireddy A., Niedernhofer L.J., Schärer O.D. // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. № 26. P. 21846-21855.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Петрусева И.О., Евдокимов А.Н., Лаврик О.И., 2014

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах