Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1055210.32607/20758251-2014-6-1-23-34ReviewsОбзорыResearch ArticleMolecular Mechanism of Global Genome Nucleotide Excision RepairМолекулярные механизмы действия системы общегеномной эксцизионной репарации нуклеотидовPetrusevaI. O.ПетрусеваИ. О.
Russian Federation
lavrik@niboch.nsc.ruEvdokimovA. N.ЕвдокимовА. Н.
Russian Federation
lavrik@niboch.nsc.ruLavrikO. I.ЛаврикО. И.
Russian Federation
lavrik@niboch.nsc.ruInstitute of Chemical Biology and Fundamental Medicine, Siberian Branch of the Russian Academy of SciencesИнститут химической биологии и фундаментальной медицины СО РАInstitute of Chemical Biology and Fundamental Medicine, Siberian Branch of the Russian Academy of SciencesИнститут химической биологии и фундаментальной медицины СО РАНAltai State University, Ministry of Education and Science of the Russian FederationАлтайский государственный университет Министерства образования и науки РФNovosibirsk State University, Ministry of Education and Science of the Russian FederationНовосибирский национальный исследовательский государственный университет Министерства образования и науки РФ1503201461VOL 6, NO1 (2014)ТОМ 6, №1 (2014)233417012020Copyright ©; 2014, Petruseva I.O., Evdokimov A.N., Lavrik O.I.Copyright ©; 2014, Петрусева И.О., Евдокимов А.Н., Лаврик О.И.2014Petruseva I.O., Evdokimov A.N., Lavrik O.I.Петрусева И.О., Евдокимов А.Н., Лаврик О.И.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10552

Nucleotide excision repair (NER) is a multistep process that recognizes and eliminates a wide spectrum of damage causing significant distortions in the DNA structure, such as UV-induced damage and bulky chemical adducts. The consequences of defective NER are apparent in the clinical symptoms of individuals affected by three disorders associated with reduced NER capacities: xeroderma pigmentosum (XP), Cockayne syndrome (CS), and trichothiodystrophy (TTD). These disorders have in common increased sensitivity to UV irradiation, greatly elevated cancer incidence (XP), and multi-system immunological and neurological disorders. The eucaryotic NER system eliminates DNA damage by the excision of 24-32 nt single-strand oligonucleotides from a damaged strand, followed by restoration of an intact double helix by DNA repair synthesis and DNA ligation. About 30 core polypeptides are involved in the entire repair process. NER consists of two pathways distinct in initial damage sensor proteins: transcription-coupled repair (TC-NER) and global genome repair (GG-NER). The article reviews current knowledge on the molecular mechanisms underlying damage recognition and its elimination from mammalian DNA.

Эксцизионная репарация нуклеотидов (NER) в клетках высших эукариот - многостадийный процесс, с помощью которого распознаются и удаляются из ДНК повреждения, вызывающие заметные нарушения ее регулярной структуры, такие, как УФ-повреждения и объемные химические аддукты. В клетках высших эукариот NER - универсальный путь удаления объемных повреждений. Нарушения в работе системы NER ассоциированы с появлением симптомов таких заболеваний, как пигментная ксеродерма, синдром Коккейна и трихотиодистрофия, которые характеризуются повышенной чувствительностью к УФ-облучению и высокой предрасположенностью к онкологическим заболеваниям (в случае пигментной ксеродермы), а также множественными системными неврологическими и иммунологическими аномалиями. Система NER эукариот удаляет из поврежденной цепи ДНК 24-32-звенные фрагменты с последующим восстановлением интактной двойной спирали с помощью репаративного синтеза и лигирования. В процесс NER вовлечено примерно 30 полипептидов. Существуют две ветви NER - репарация, сопряженная с транскрипцией (TCR), и общегеномная репарация (GGR), различающиеся типом белка-сенсора, который осуществляет первичное узнавание повреждения. В данном кратком обзоре рассмотрены современные представления о молекулярных механизмах, лежащих в основе процессов узнавания повреждений и их удаления из ДНК млекопитающих.

nucleotide excision repairrepair factorsmolecular mechanisms of damage recognition and eliminationмолекулярные механизмы узнавания и удаления поврежденийфакторы репарацииэксцизионная репарация нуклеотидовThis study was supported by the Russian Foundation for Basic Research (grant N 12-04-00487a), Russian Academy of Sciences (Program of Fundamental Studies “Molecular and Cell Biology”), and the Ministry of Education and Science of the Russian Federation (NSh-420.2014.4 and support for laboratory of O.I. Lavrik in Novosibirsk State University).Работа поддержана РФФИ (грант № 12-04-00487а), РАН (программы фундаментальных исследований «Молекулярная и клеточная биология»), Министерством образования и науки РФ (НШ-420.2014.4).1. Gillet L.C., Schärer O.D. // Chem. Rev. 2006. V. 106. № 2. P. 253-276.2. Sugasawa K. // Mutat. Res. 2010. V. 685. № 1. P. 29-37.3. Volker M., Mone M.J., Karmakar P., van Hoffen A., Schul W., Vermeulen W., Hoeijmakers J.H., van Driel R., van Zeeland A.A., Mullenders L.H. // Mol. Cell. 2001. V. 8. № 1. P. 213-224.4. Lehmann A.R. // Biochimie. 2003. V. 85. P. 1101-1111.5. Hanawalt P.C., Spivak G. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9. № 11. P. 958-970.6. Friedberg E.C. // Nat. Rev. Cancer. 2001. V. 1. P. 22-33.7. Hoeijmakers J.H. // Nature. 2001. V. 411. № 6835. P. 366-374.8. Kuraoka I., Bender C., Romieu A., Cadet J., Wood R.D., Lindahl T. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. № 8. P. 3832-3837.9. D'Errico M., Parlanti E., Teson M., de Jesus B.M., Degan P., Calcagnile A., Jaruga P., Bjoras M., Crescenzi M., Pedrini A.M., et al. // EMBO J. 2006. V. 25. № 18. P. 4305-4315.10. Johnson K.A., Fink S.P., Marnett L.J. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. № 17. P. 11434-11438.11. Luijsterburg M.S., Bornstaedt G., von Gourdin A.M., Politi A.Z., Moné M.J., Warmerdam D.O., Goedhart J., Vermeulen W., van Driel R., Höfer T. // J. Cell Biol. 2010. V. 189. № 17. P. 445-463.12. Svilar D., Goellner E.M., Almeida K.H., Sobol R.W. // Antioxid. Redox Signal. 2011. V. 14. № 12. P. 2491-2507.13. Yang W. // Cell Research. 2008. V. 18. № 1. P. 184-197.14. Isaacs R.J., Spielmann H.P. // DNA Repair (Amst.). 2004. V. 3. № 5. P. 455-464.15. Hess M.T., Schwitter U., Petretta M., Giese B., Naegeli H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. № 13. P. 6664-6669.16. Buterin T., Meyer C., Giese B., Naegeli H. // Chem. Biol. 2005. V. 12. № 8. P. 913-922.17. Sugasawa K., Ng J., Masutani C., Iwai S., van der Spek P., Eker A., Hanaoka F., Bootsma D., Hoeijmakers Jan H.J. // Mol. Cell. 1998. V. 2. № 2. P. 223-232.18. Rademakers S., Volker M., Hoogstraten D., Nigg A.L., Moné M.J., van Zeeland A.A., Hoeijmakers J.H., Houtsmuller A.B., Vermeulen W. // Mol. Cell Biol. 2003. V. 23. № 16. P. 5755-5767.19. Sugasawa K., Shimuzu Y., Shigenori I., Iwai S., Hanaoka F. // DNA Repair. 2002. V. 12. № 1. P. 95-107.20. Nocentini S., Coin F., Saijo M., Tanaka K., Egly J.M. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. № 37. P. 22991-22994.21. Missura M., Buterin T., Hindges R., Hübscher U., Kaspárková J., Brabec V., Naegeli H. // EMBO J. 2001. V. 20. № 13. P. 3554-3564.22. Hermanson-Miller I.L., Turchi J.J. // Biochemistry. 2002. V. 41. № 7. P. 2402-2408.23. Thoma B.S., Wakasugi M., Christensen J., Reddy M.C., Vasquez K.M. // Nucl. Acids Res. 2005. V. 33. № 9. P. 2993-3001.24. Sugasawa K., Okamoto T., Shimizu Y., Masutani C., Iwai S., Hanaoka F. // Genes Dev. 2001. V. 15. № 5. P. 507-521.25. Hoogstraten D., Bergink S., Ng J., Verbiest V.H., Luijsterburg M.S., Geverts B., Raams A., Dinant C., Hoeijmakers J.H., Vermeulen W., Houtsmuller A.B. // J. Cell Sci. 2008. V. 121. № 16. P. 2850-2859.26. Reardon J.T., Sancar A. // Genes Dev. 2003. V. 17. № 20. P. 2539-2551.27. Fitch M.E., Nakajima S., Yasui A., Ford J.M. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. № 47. P. 46906-46910.28. Sugasawa K., Okuda Y., Saijo M., Nishi R., Matsuda N., Chu G., Mori T., Iwai S., Tanaka K., Hanaoka F. // Cell. 2005. V. 121. № 3. P. 387-400.29. Scrima A., Konícková R., Czyzewski B.K., Kawasaki Y., Jeffrey P.D., Groisman R., Nakatani Y., Iwai S., Pavletich N.P., Thomä N.H. // Cell. 2008. V. 135. № 7. P. 1213-1223.30. Min J.H., Pavletich N.P. // Nature. 2007. V. 449. № 7162. P. 570-575.31. Murzin A.G. // EMBO J. 1993. V. 12. № 3. P. 861-867.32. Janićijević A., Sugasawa K., Shimizu Y., Hanaoka F., Wijgers N., Djurica M., Hoeijmakers J.H., Wyman C. // DNA Repair (Amst.). 2003. V. 2. № 3. P. 325-336.33. Mocquet V., Kropachev K., Kolbanovskiy M., Kolbanovskiy A., Tapias A., Cai Y., Broyde S., Geacintov N.E., Egly J.M. // EMBO J. 2007. V. 26. № 12. P. 2923-2932.34. Krasikova Y.S., Rechkunova N.I., Maltseva E.A., Pestryakov P.E., Petruseva I.O., Sugasawa K., Chen X., Min J.H., Lavrik O.I. // J. Biol. Chem. 2013. V. 288. № 15. P. 10936-10947.35. Bunick C.G., Miller M.R., Fuller B.E., Fanning E., Chazin W.J. // Biochemistry. 2006. V. 45. № 50. P. 14965-14979.36. Maillard O., Solyom S., Naegeli H. // PLoS Biol. 2007. V. 5. № 4. e79.37. Camenisch U., Trutlein D., Clement F.C., Fei J., Leitenstorfer A., Ferrando-May E., Naegeli H. // EMBO J. 2009. V. 28. № 16. P. 2387-2399.38. Clement F.C., Camenisch U., Fei J., Kaczmarek N., Mathieu N., Naegeli H. // Mutat. Res. 2010. V. 685. № 1. P. 21-28.39. Sugasawa K., Akagi J., Nishi R., Iwai S., Hanaoka F. // Mol. Cell. 2009. V. 36. № 4. P. 642-653.40. Araki M., Masutani C., Takemura M., Uchida A., Sugasawa K., Kondoh J., Ohkuma Y., Hanaoka F. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. № 22. P. 18665-18672.41. Nishi R., Okuda Y., Watanabe E., Mori T., Iwai S., Masutani C., Sugasawa K., Hanaoka F. // Mol. Cell Biol. 2005. V. 25. № 13. P. 5664-5674.42. Maltseva E.A., Rechkunova N.I., Gillet L.C., Petruseva I.O., Schärer O.D., Lavrik O.I. // Biochim. Biophys. Acta. 2007. V. 1770. № 5. P. 781-789.43. Maltseva E.A., Rechkunova N.I., Petruseva I.O., Vermeulen W., Schärer O.D., Lavrik O.I. // Bioorg. Chem. 2008. V. 36. № 2. P. 77-84.44. Evdokimov A.N., Petruseva I.O., Pestryakov P.E., Lavrik O.I. // Biochemistry (Moscow). 2011. V. 76. № 1. P. 188-200.45. Neher T.M., Rechkunova N.I., Lavrik O.I., Turchi J.J. // Biochemistry. 2010. V. 49. № 4. P. 669-678.46. Bergink S., Toussaint W., Luijsterburg M.S., Dinant C., Alekseev S., Hoeijmakers J.H., Dantuma N.P., Houtsmuller A.B., Vermeulen W. // J. Cell Biol. 2012. V. 196. № 6. P. 681-688.47. Schultz P., Fribourg S., Poterszman A., Mallouh V., Moras D., Egly J.M. // Cell. 2000. V. 102. № 5. 599-606.48. Araújo S.J., Nigg E.A., Wood R.D. // Mol. Cell Biol. 2001. V. 21. № 7. P. 2281-2291.49. Oksenych V., de Jesus B.B., Zhovmer A., Egly J.M., Coin F. // EMBO J. 2009. V. 28. № 19. P. 2971-2980.50. Egly J.M., Coin F. // DNA Repair. 2011. V. 10. № 7. P. 714-721.51. Compe E., Egly J.M. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2012. V. 13. № 6. P. 343-354.52. Fan L., Arvai A.S., Cooper P.K., Iwai S., Hanaoka F., Tainer J.A. // Mol. Cell. 2006. V. 22. № 1. P. 27-37.53. Hilario E., Li Y., Nobumori Y., Liu X., Fan L. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2013. V. 69. № 2. P. 237-246.54. Wolski S.C., Kuper J., Hazelmann P., Truglio J.J., Croteau D.L., van Houten B., Kisker C. // PLoS Biol. 2008. V. 6. № 6. e149.55. Fan L., Fuss J.O., Cheng Q.J., Arvai A.S., Hammel M., Roberts V.A., Cooper P.K., Tainer J.A. // Cell. 2008. V. 133. № 5. P. 789-800.56. Kuper J., Wolski S.C., Michels G., Kisker C. // EMBO J. 2012. V. 31. № 2. P. 494-502.57. Naegeli H., Modrich P., Friedberg E.C. // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. № 14. P. 10386-10392.58. Mathieu N., Kaczmarek N., Naegeli H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. № 41. P. 17545-17550.59. Mathieu N., Kaczmarek N., Rüthemann P., Luch A., Naegeli H. // Curr. Biol. 2013. V. 23. № 3. P. 204-212.60. Oksenych V., Coin F. // Cell Cycle. 2010. V. 9. № 1. P. 90-96.61. Fan L. How two helicases work together within the TFIIH complex, a perspective from structural studies of XPB and XPD helicases. Berlin-Heidelberg: Higher Education Press and Springer-Verlag, 2013. V. 1. 6 p.62. Fanning E., Klimovic V., Nager A.R. // Nucl. Acids Res. 2006. V. 34. № 15. P. 4126-4137.63. De Laat W.L., Appeldoorn E., Sugasawa K., Weterings E., Jaspers N.G.J., Hoeijmakers J. // Genes Dev. 1998. V. 12. № 16. P. 2598-2609.64. Kolpashchikov D.M., Khodyreva S.N., Khlimankov D.Y., Wold M.S., Favre A., Lavrik O.I. // Nucl. Acids Res. 2001. V. 29. № 2. P. 373-379.65. Hey T., Lipps G., Krauss G. // Biochemistry. 2001. V. 40. № 9. P. 2901-2910.66. Patrick S.M., Turchi J.J. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. № 18. P. 16096-17101.67. Ikegami T., Kuraoka I., Saijo M., Kodo N., Kyogoku Y., Morikawa K., Tanaka K., Shirakawa M. // Nat. Struct. Biol. 1998. V. 5. № 8. P. 701-706.68. Buchko G.W., Ni S., Thrall B.D., Kennedy M.A. // Nucl. Acids Res. 1998. V. 26. № 11. P. 2779-2788.69. Krasikova Y.S., Rechkunova N.I., Maltseva E.A., Petruseva I.O., Lavrik O.I. // Nucl. Acids Res. 2010. V. 38. № 22. P. 8083-8094.70. Camenisch U., Dip R., Vitanescu M., Naegeli H. // DNA Repair (Amst.). 2007. V. 6. № 12. P. 1819-1828.71. Missura M., Buterin T., Hindges R., Hübscher U., Kaspárková J., Brabec V., Naegeli H. // EMBO J. 2001. V. 20. № 13. P. 3554-3564.72. Thoma B.S., Vasquez K.M. // Mol. Carcinog. 2003. V. 38. № 1. P. 1-13.73. Iakoucheva L.M., Walker R.K., van Houten B., Ackerman E.J. // Biochemistry. 2002. V. 41. № 2. P. 131-143.74. Park C.H., Sancar A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. № 11. P. 5017-5021.75. Riedl T., Hanaoka F., Egly J.M. // EMBO J. 2003. V. 22. № 19. P. 5293-5303.76. Zotter A., Luijsterburg M.S., Warmerdam D.O., Ibrahim S., Nigg A., van Cappellen W.A., Hoeijmakers J.H., van Driel R., Vermeulen W., Houtsmuller A.B. // Mol. Cell Biol. 2006. V. 23. № 23. P. 8868-8879.77. Hohl M., Thorel F., Clarkson S.G., Schärer O.D. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 19500-19508.78. Hohl M., Dunand-Sauthier I., Staresincic L., Jaquier- Gubler P., Thorel F., Modesti M., Clarkson S.G., Schärer O.D. // Nucl. Acids Res. 2007. V. 35. № 9. P. 3053-3063.79. Enzlin J.H., Schärer O.D. // EMBO J. 2002. V. 21. P. 2045-2053.80. Tsodikov O.V., Enzlin J.H., Schärer O.D., Ellenberger T. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. V. 102. № 32. P. 11236- 11241.81. Tsodikov O.V., Ivanov D., Orelli B., Staresincic L., Shoshani I., Oberman R., Schärer O.D., Wagner G., Ellenberger T. // EMBO J. 2007. V. 26. № 22. P. 4768-4776.82. Tripsianes K., Folkers G., Ab E., Das D., Odijk H., Jaspers N.G., Hoeijmakers J.H., Kaptein R., Boelens R. // Structure. 2005. V. 13. № 12. P. 1849-1858.83. Tripsianes K., Folkers G.E., Zheng C., Das D., Grinstead J.S., Kaptein R., Boelens R. // Nucl. Acids Res. 2007. V. 35. № 17. P. 5789-5798.84. Das D., Folkers G.E., van Dijk M., Jaspers N.G.J., Hoeijmakers J.H.J., Kaptein R., Boelens R. // Structure. 2012. V. 20. № 4. P. 667-675.85. Su Y., Orelli B., Madireddy A., Niedernhofer L.J., Schärer O.D. // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. № 26. P. 21846-21855.