Структурные особенности гена теломеразной РНК Heterocephalus glaber

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Система поддержания длины теломер играет важную роль в старении организма. Сердцем этой системы является теломеразный комплекс, в который входят фермент обратная транскриптаза и теломеразная РНК, служащая матрицей для синтеза теломерных повторов на концах хромосом. В результате биоинформатического сравнения структуры гена теломеразной РНК (TER) и его промоторного участка долгоживущего голого землекопа Heterocephalus glaber и TER других видов найдены два основных отличия теломеразной РНК H. glaber (hgTER). Это замена A → G в первой петле псевдоузла P2b-p3, что соответствует нуклеотиду 111 в теломеразной РНК человека (hTR), и замена G → A в домене CR7-p8b (соответствует нуклеотиду 421 hTR). Анализ промоторных участков гена TER позволил идентифицировать два новых сайта связывания факторов транскрипции: сайт взаимодействия с белками семейства ETS, найденный в промоторных участках генов всех проанализированных TER, и сайт связывания фактора SOX17, уникальный для TER голого землекопа. Еще одной отличительной чертой гена hgTER оказалось отсутствие одного из Sp1-сайтов. Особенности hgTER и регуляции ее транскрипции могут рассматриваться как один из важных факторов, обеспечивающих повышенную теломеразную активность в стволовых клетках H. glaber и увеличение продолжительности его жизни.

Об авторах

С. А. Евфратов

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова

Автор, ответственный за переписку.
Email: evfratov@gmail.com
Россия

Е. М. Смекалова

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова

Email: evfratov@gmail.com
Россия

А. В. Головин

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; Научно-исследовательский институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова

Email: evfratov@gmail.com
Россия

Н. А. Логвина

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова

Email: evfratov@gmail.com
Россия

М. Э. Зверева

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; Научно-исследовательский институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова

Email: evfratov@gmail.com
Россия

О. А. Донцова

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; Научно-исследовательский институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова

Email: evfratov@gmail.com
Россия

Список литературы

  1. Rando T.A. // Nature 2006, V.441, P.1080-1086
  2. Van Zant G., Liang Y. // Exp. Hematol. 2003, V.31(8), P.659-672
  3. Rossi D.J., Bryder D., Weissman I.L. // Exp. Gerontol. 2007, V.42, P.385-390
  4. Tümpel S., Rudolph K.L. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2012, V.1266, P.28-39
  5. Blasco M.A. // Nat. Chem. Biol. 2007, V.3, P.640-649
  6. Nicholls C., Li H., Wang J.Q., Liu J.P. // Protein Cell. 2011, V.2, P.726-738
  7. Jaskelioff M., Muller F.L., Paik J.H., Thomas E., Jiang S., Adams A.C., Sahin E., Kost-Alimova M., Protopopov A., Cadiñanos J. // Nature 2011, V.469, P.102-106
  8. Bernardes de Jesus B., Vera E., Schneeberger K., Tejera A.M., Ayuso E., Bosch F., Blasco M.A. // EMBO Mol. Med. 2012, V.4, P.691-704
  9. Collins K. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2011, V.15, P.643-648
  10. Kelleher C., Teixeira M.T., Forstemann K., Lingner J. // Trends Biochem. Sci. 2002, V.27, P.572-579
  11. Chiodi I., Mondello C. // Front. Oncol. 2012, V.2, P.133
  12. Hiyama E., Hiyama K., Yokoyama T., Shay W.J. // Neoplasia. 2001, V.3, P.17-26
  13. Smekalova E.M., Shubernetskaya O.S., Zvereva M.I., Gromenko E.V., Rubtsova M.P., Dontsova O.A. // Biochemistry (Mosc.) 2012, V.77, P.1120-1128
  14. Chiang Y.J., Hemann M.T., Hathcock K.S., Tessarollo L., Feigenbaum L., Hahn W.C., Hodes R.J. // Mol. Cell. Biol. 2004, V.24, P.7024-7031
  15. Garrels W., Kues W.B., Herrmann D., Holler S., Baulain U., Niemann H. // Biol. Reprod 2012, V.87, P.95
  16. Kim E.B., Fang X., Fushan A.A., Huang Z., Lobanov A.V., Han L., Marino S.M., Sun X., Turanov A.A., Yang P. // Nature 2011, V.479, P.223-227
  17. Yu C., Li Y., Holmes A., Szafranski K., Faulkes C.G., Coen C.W., Buffenstein R., Platzer M., de Magalhães J.P., Church G.M. // PLoS One. 2011, V.6, P.e26729
  18. Gorbunova V., Bozzella M.J., Seluanov A. // Age (Dordr). 2008, V.30, P.111-119
  19. Liang S., Mele J., Wu Y., Buffenstein R. // Aging Cell. 2010, V.9, P.626-635
  20. Sandelin A., Alkema W., Engström P., Wasserman W.W., Lenhard B. // Nucleic Acids Research 2004, V.32, P.D91-D94
  21. Sandelin A., Wasserman W.W., Lenhard B. // Nucleic Acids Research 2004, V.32, P.249-252
  22. Wasserman W.W., Sandelin A. // Nat. Rev. Genet. 2004, V.5, P.276-387
  23. Chen J.L., Blasco M.A., Greider C.W. // Cell. 2000, V.100, P.503-514
  24. Zhao J.Q., Hoare S.F., McFarlane R., Muir S., Parkinson E.K., Black D.M., Keith W.N. // Oncogene. 1998, V.16, P.1345-1350
  25. Makkonen H., Jääskeläinen T., Pitkänen-Arsiola T., Rytinki M., Waltering K.K., Mättö M., Visakorpi T., Palvimo J.J. // Oncogene. 2008, V.27, P.4865-4876
  26. Shore P., Sharrocks A.D. // Nucleic Acids Research 1995, V.23, P.4698-4706
  27. Mo Y., Vaessen B., Johnston K., Marmorstein R. // Molecular Cell 1998, V.2, P.201-212
  28. Wei G.H., Badis G., Berger M.F., Kivioja T., Palin K., Enge M., Bonke M., Jolma A., Varjosalo M., Gehrke A.R. // EMBO J. 2010, V.29, P.2147-2160
  29. Sharrocks A.D., Brown A.L., Ling Y., Yates P.R. // Int. J. Biochem. Cell. Biol 1998, V.29, P.1371-1387
  30. Stros M., Launholt D., Grasser K.D. // Cell. Mol. Life Sci. 2007, V.64, P.2590-2606
  31. Denny P., Swift S., Connor F., Ashworth A. // EMBO J. 1992, V.11, P.3705-3712
  32. Laudet V., Stehelin D., Clevers H. // Nucleic Acids Research 1993, V.21, P.2493-2501
  33. Dunn T.L., Mynett-Johnson L., Wright E.M., Hosking B.M. // Gene. 1995, V.161, P.223-225
  34. Kanai Y., Kanai-Azuma M., Noce T., Saido T.C. // J. Cell. Biol. 1996, V.133, P.667-681
  35. Mertin S., McDowall S.G., Harley V.R. // Nucleic Acids Research 1999, V.27, P.1359-1364
  36. Zhao J.Q., Glasspool R.M., Hoare S.F., Bilsland A., Szatmari I., Keith W.N. // Neoplasia. 2000, V.2, P.531-539
  37. Zhao J., Bilsland A., Hoare S.F., Keith W.N. // FEBS Lett. 2003, V.536, P.111-119
  38. Li L., Davie J.R. // Ann. Anat. 2010, V.192, P.275-283
  39. Séguin C.A., Draper J.S., Nagy A., Rossant J. // J. Cell. Stem Cell. 2008, V.3, P.182-195
  40. Patterson E.S., Addis R.C., Shamblott M.J., Gearhart J.D. // Physiol. Genomics. 2008, V.34, P.277-284
  41. Kim I., Saunders T.L., Morrison S.J. // Cell. 2007, V.130, P.470-483
  42. He S., Kim I., Lim M.S., Morrison S.J. // Genes Dev. 2011, V.25, P.1613-1627
  43. Seluanov A., Chen Z., Hine C., Sasahara T.H. // Aging Cell. 2007, V.6, P.45-52
  44. Vulliamy T., Marrone A., Dokal I., Mason P.J. // Lancet. 2002, V.359, P.2168-2170
  45. Chen J.L., Greider C.W. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005, V.102, P.8080-8085
  46. Vulliamy T., Marrone A., Goldman F., Dearlove A., Bessler M., Mason P.J., Dokal I. // Nature 2001, V.413, P.432-435
  47. Leontis N.B., Westhof E. // RN A. 1998, V.4, P.1134-1153
  48. de Magalhães J.P., Costa J. // J. Evol. Biol. 2009, V.22, P.1770-1774
  49. Theimer C.A., Jády B.E., Chim N., Richard P., Breece K.E., Kiss T., Feigon J. // J. Mol. Cell. 2007, V.27, P.869-881
  50. Jády B.E., Bertrand E., Kiss T. // J. Cell Biol. 2004, V.164, P.647-652
  51. Tycowski K.T., Shu M.D., Kukoyi A., Steitz J.A. // Molecular Cell 2009, V.34, P.47-57
  52. Venteicher A.S., Abreu E.B., Meng Z., McCann K.E., Terns R.M., Veenstra T.D., Terns M.P. // Artandi SE Sci. 2009, V.323, P.644-648

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Евфратов С.А., Смекалова Е.М., Головин А.В., Логвина Н.А., Зверева М.Э., Донцова О.А., 2014

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах