Структурные особенности взаимодействия 8-оксогуанин-ДНК-гликозилазы человека (hOGG1) с ДНК

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Рассмотрены структурные особенности взаимодействия фермента репарации 8-оксогуанин-ДНК-гликозилазы человека (hOGG1) с ДНК; проанализирована организация активного центра этого фермента. Обобщены данные о роли отдельных аминокислотных остатков hOGG1 в процессах специфического узнавания окисленного основания ДНК, образования фермент-субстратного комплекса и удаления поврежденного основания из ДНК. Приведены структурные данные об изменении активного центра фермента и нарушении ферментативной активности hOGG1 в результате введения точечных аминокислотных замен. Обсуждается структурно-динамический механизм удаления окисленных оснований из ДНК с помощью hOGG1.

Об авторах

В. В. Коваль

Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН; Новосибирский государственный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: fedorova@niboch.nsc.ru
Россия

Д. Г. Кнорре

Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН; Новосибирский государственный университет

Email: fedorova@niboch.nsc.ru
Россия

О. С. Федорова

Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН; Новосибирский государственный университет

Email: fedorova@niboch.nsc.ru
Россия

Список литературы

  1. Wallace S.S. // Free Radic. Biol. Med. 2002, V.33, №1, P.1-14
  2. Marnett L.J. // Carcinogenesis. 2000, V.21, №3, P.361-370
  3. Dizdaroglu M., Jaruga P., Birincioglu M., Rodriguez H. // Free Radic. Biol. Med. 2002, V.32, №11, P.1102-1115
  4. Boiteux S., Guillet M. // DNA Repair (Amst.). 2004, V.3, №1, P.1-12
  5. Cooke M.S., Evans M.D., Dizdaroglu M., Lunec J. // FASEB J. 2003, V.17, №10, P.1195-1214
  6. Evans M.D., Dizdaroglu M., Cooke M.S. // Mutat. Res. 2004, V.567, №1, P.1-61
  7. Xie Y., Yang H., Cunanan C., Okamoto K., Shibata D., Pan J., Barnes D.E., Lindahl T., McIlhatton M., Fishel R., Miller J.H. // Cancer Research 2004, V.64, №9, P.3096-3102
  8. Wan J., Bae M.A., Song B.J. // Exp. Mol. Med. 2004, V.36, №1, P.71-77
  9. Gu Y., Desai T., Gutierrez P.L., Lu A.L. // Med. Sci. Monit. 2001, V.7, №5, P.861-868
  10. Raha S., Robinson B.H. // Trends Biochem. Sci. 2000, V.25, №10, P.502-508
  11. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. // Free Radicals in Biology and Medicine. Oxford: Oxford Univ. Press, 2002
  12. Jezek P., Hlavata L. // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2005, V.37, №12, P.2478-2503
  13. Bernards A.S., Miller J.K., Bao K.K., Wong I. // J. Biol. Chem. 2002, V.277, №23, P.20960-20964
  14. Kasai H., Nishimura S. // Nucleic Acids Res. 1984, V.12, №4, P.2137-2145
  15. Shibutani S., Takeshita M., Grollman A.P. // Nature 1991, V.349, №6308, P.431-434
  16. Grollman A.P., Moriya M. // Trends Genet. 1993, V.9, №7, P.246-249
  17. Michaels M.L., Miller J.H. // Journal of Bacteriology 1992, V.174, №20, P.6321-6325
  18. Fowler R.G., White S.J., Koyama C., Moore S.C., Dunn R.L., Schaaper R.M. // DNA Repair (Amst.). 2003, V.2, №2, P.159-173
  19. Sakumi K., Furuichi M., Tsuzuki T., Kakuma T., Kawabata S., Maki H., Sekiguchi M. // J. Biol. Chem. 1993, V.268, №31, P.23524-23530
  20. Slupska M.M., Baikalov C., Luther W.M., Chiang J.-H., Wei Y.-F., Miller J.H. // Journal of Bacteriology 1996, V.178, №13, P.3885-3892
  21. Lu R., Nash H.M., Verdine G.L. // Curr. Biol. 1997, V.7, №6, P.397-407
  22. Cappelli E., Hazra T., Hill J.W., Slupphaug G., Bogliolo M., Frosina G. // Carcinogenesis. 2001, V.22, №3, P.387-393
  23. Radicella J.P., Dherin C., Desmaze C., Fox M.S., Boiteux S. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997, V.94, P.8010-8015
  24. Roldan-Arjona T., Wei Y.F., Carter K.C., Klungland A., Anselmino C., Wang R.P., Augustus M., Lindahl T. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997, V.94, P.8016-8020
  25. Aburatani H., Hippo Y., Ishida T., Takashima R., Matsuba C., Kodama T., Takao M., Yasui A., Yamamoto K., Asano M. // Cancer Research 1997, V.57, P.2151-2156
  26. Rosenquist T.A., Zharkov D.O., Grollman A.P. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997, V.94, P.7429-7434
  27. Nishioka K., Ohtsubo T., Oda H., Fujiwara T., Kang D., Sugimachi K., Nakabeppu Y. // Mol. Biol. Cell. 1999, V.10, P.1637-1652
  28. Boiteux S., Radicella J.P. // Arch. Biochem. Biophys. 2000, V.377, P.1-8
  29. Kow Y.W., Wallace S.S. // Biochemistry. 1987, V.26, №25, P.8200-8206
  30. Dodson M.L., Michaels M.L., Lloyd R.S. // J. Biol. Chem. 1994, V.269, №52, P.32709-32712
  31. Labahn J., Schärer O.D., Long A., Ezaz-Nikpay K., Verdine G.L., Ellenberger T.E. // Cell. 1996, V.86, №2, P.321-329
  32. Lee S., Radom C.T., Verdine G.L. // J. Am. Chem. Soc. 2008, V.130, №25, P.7784-7785
  33. Norman D.P.G., Bruner S.D., Verdine G.L. // J. Am. Chem. Soc. 2001, V.123, №2, P.359-360
  34. Fromme J.C., Bruner S.D., Yang W., Karplus M., Verdine G.L. // Nat. Struct. Biol. 2003, V.10, №3, P.204-211
  35. Bjørås M., Seeberg E., Luna L., Pearl L.H., Barrett T.E. // J. Mol. Biol. 2002, V.317, №2, P.171-177
  36. Bruner S.D., Norman D.P.G., Verdine G.L. // Nature 2000, V.403, №6772, P.859-866
  37. Banerjee A., Yang W., Karplus M., Verdine G.L. // Nature 2005, V.434, №7033, P.612-618
  38. Norman D.P.G., Chung S.J., Verdine G.L. // Biochemistry. 2003, V.42, №6, P.1564-1572
  39. Nash H.M., Bruner S.D., Schärer O.D., Kawate T., Addona T., Sponner E., Lane W.S., Verdine G.L. // Curr. Biol. 1996, V.6, №8, P.968-980
  40. Thayer M.M., Ahern H., Xing D., Cunningham R.P., Tainer J.A. // EMBO J. 1995, V.14, №16, P.4108-4120
  41. Guan Y., Manuel R.C., Arvai A.S., Parikh S.S., Mol C.D., Miller J.H., Lloyd S., Tainer J.A. // Nat. Struct. Biol. 1998, V.5, №12, P.1058-1064
  42. Bjørås M., Luna L., Johnsen B., Hoff E., Haug T., Rognes T., Seeberg E. // EMBO J. 1997, V.16, №20, P.6314-6322
  43. // The PyMOL Molecular Graphics System. Version 1.6.0.0 Schrödinger, LLC.
  44. Krokan H.E., Standal R., Slupphaug G. // Biochem. J. 1997, V.325, SPart 1, P.1-16
  45. Kuznetsov N.A., Koval V.V., Zharkov D.O., Nevinsky G.A., Douglas K.T., Fedorova O.S. // Nucleic Acids Res. 2005, V.33, №12, P.3919-3931
  46. Kuznetsov N.A., Koval V.V., Nevinsky G.A., Douglas K.T., Zharkov D.O., Fedorova O.S. // J. Biol. Chem. 2007, V.282, №2, P.1029-1038
  47. Radom C.T., Banerjee A., Verdine G.L. // J. Biol. Chem. 2007, V.282, №12, P.9182-9194
  48. Crenshaw C.M., Nam K., Oo K., Kutchukian P.S., Bowman B.R., Karplus M., Verdine G.L. // J. Biol. Chem. 2012, V.287, №30, P.24916-24928
  49. Bialkowski K., Cysewski P., Olinski R. // Z. Naturforsch. 1996, V.51, №1-2, P.119-122
  50. Lukina M.V., Popov A.V., Koval V.V., Vorobjev Y.N., Fedorova O.S., Zharkov D.O. // J. Biol. Chem. 2013, V.288, №40, P.28936-28947
  51. Every A.E., Russu I.M. // J. Mol. Recognit. 2013, V.26, №4, P.175-180

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Коваль В.В., Кнорре Д.Г., Федорова О.С., 2014

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах