Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1053510.32607/20758251-2014-6-3-52-65ReviewsОбзорыResearch ArticleStructural Features of the Interaction between Human 8-Oxoguanine DNA Glycosylase hOGG1 and DNAСтруктурные особенности взаимодействия 8-оксогуанин-ДНК-гликозилазы человека (hOGG1) с ДНКKovalV. V.КовальВ. В.
Russian Federation
fedorova@niboch.nsc.ruKnorreD. G.КнорреД. Г.
Russian Federation
fedorova@niboch.nsc.ruFedorovaO. S.ФедороваО. С.
Russian Federation
fedorova@niboch.nsc.ruInstitute of Chemical Biology and Fundamental Medicine, Siberian Branch of the Russian Academy of SciencesИнститут химической биологии и фундаментальной медицины СО РАНNovosibirsk State UniversityНовосибирский государственный университет1509201463VOL 6, NO3 (2014)ТОМ 6, №3 (2014)526517012020Copyright ©; 2014, Koval V.V., Knorre D.G., Fedorova O.S.Copyright ©; 2014, Коваль В.В., Кнорре Д.Г., Федорова О.С.2014Koval V.V., Knorre D.G., Fedorova O.S.Коваль В.В., Кнорре Д.Г., Федорова О.С.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10535

The purpose of the present review is to summarize the data related with the structural features of interaction between the human repair enzyme 8-oxoguanine DNA glycosylase (hOGG1) and DNA. The review covers the questions concerning the role of individual amino acids of hOGG1 in the specific recognition of the oxidized DNA bases, formation of the enzyme-substrate complex, and excision of the lesion bases from DNA. Attention is also focused upon conformational changes in the enzyme active site and disruption of enzyme activity as a result of amino acid mutations. The mechanism of damaged bases release from DNA induced by hOGG1 is discussed in the context of structural dynamics.

Рассмотрены структурные особенности взаимодействия фермента репарации 8-оксогуанин-ДНК-гликозилазы человека (hOGG1) с ДНК; проанализирована организация активного центра этого фермента. Обобщены данные о роли отдельных аминокислотных остатков hOGG1 в процессах специфического узнавания окисленного основания ДНК, образования фермент-субстратного комплекса и удаления поврежденного основания из ДНК. Приведены структурные данные об изменении активного центра фермента и нарушении ферментативной активности hOGG1 в результате введения точечных аминокислотных замен. Обсуждается структурно-динамический механизм удаления окисленных оснований из ДНК с помощью hOGG1.

protein-nucleic acid recognitionhuman 8-oxoguanine DNA glycosylaserepair enzymesloss-offunction mutantsstructural analysis of hOGG1белково-нуклеиновое узнавание8-оксогуанин-ДНК-гликозилаза человекаферменты репарациифункциональные мутантыструктурный анализ hOGG1This work was supported by the Russian Foundation for Basic Research (Grants № 13-04-00013 (OSF), 14-04-00806 (VVK), 14-04-00531 (DGK)), the RAS Program Molecular and Cellular Biology (№ 6.11), the Grants Council under the President of the Russian Federation (NSh-1205.2014.4 (DGK)), and the Ministry of Education and Science of the Russian Federation (Joint Laboratory Award of Novosibirsk State University and the Novosibirsk Research Center, Siberian Branch of the Russian Academy of Sciences).Работа поддержана РФФИ (гранты № 13-04-00013 (ОСФ), 14-04-00806 (ВВК), 14-04-00531 (ДГК)), программой РАН «Молекулярная и клеточная биология» (№ 6.11), Советом по грантам Президента Российской Федерации (НШ-1205.2014.4 (ДГК)), Министерством образования и науки РФ (конкурс совместных лабораторий НГУ – ННЦ СО РАН).[1] Wallace S.S. // Free Radic. Biol. Med. 2002, V.33, №1, P.1-14[2] Marnett L.J. // Carcinogenesis. 2000, V.21, №3, P.361-370[3] Dizdaroglu M., Jaruga P., Birincioglu M., Rodriguez H. // Free Radic. Biol. Med. 2002, V.32, №11, P.1102-1115[4] Boiteux S., Guillet M. // DNA Repair (Amst.). 2004, V.3, №1, P.1-12[5] Cooke M.S., Evans M.D., Dizdaroglu M., Lunec J. // FASEB J. 2003, V.17, №10, P.1195-1214[6] Evans M.D., Dizdaroglu M., Cooke M.S. // Mutat. Res. 2004, V.567, №1, P.1-61[7] Xie Y., Yang H., Cunanan C., Okamoto K., Shibata D., Pan J., Barnes D.E., Lindahl T., McIlhatton M., Fishel R., Miller J.H. // Cancer Research 2004, V.64, №9, P.3096-3102[8] Wan J., Bae M.A., Song B.J. // Exp. Mol. Med. 2004, V.36, №1, P.71-77[9] Gu Y., Desai T., Gutierrez P.L., Lu A.L. // Med. Sci. Monit. 2001, V.7, №5, P.861-868[10] Raha S., Robinson B.H. // Trends Biochem. Sci. 2000, V.25, №10, P.502-508[11] Halliwell B., Gutteridge J.M.C. // Free Radicals in Biology and Medicine. Oxford: Oxford Univ. Press, 2002[12] Jezek P., Hlavata L. // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2005, V.37, №12, P.2478-2503[13] Bernards A.S., Miller J.K., Bao K.K., Wong I. // J. Biol. Chem. 2002, V.277, №23, P.20960-20964[14] Kasai H., Nishimura S. // Nucleic Acids Res. 1984, V.12, №4, P.2137-2145[15] Shibutani S., Takeshita M., Grollman A.P. // Nature 1991, V.349, №6308, P.431-434[16] Grollman A.P., Moriya M. // Trends Genet. 1993, V.9, №7, P.246-249[17] Michaels M.L., Miller J.H. // Journal of Bacteriology 1992, V.174, №20, P.6321-6325[18] Fowler R.G., White S.J., Koyama C., Moore S.C., Dunn R.L., Schaaper R.M. // DNA Repair (Amst.). 2003, V.2, №2, P.159-173[19] Sakumi K., Furuichi M., Tsuzuki T., Kakuma T., Kawabata S., Maki H., Sekiguchi M. // J. Biol. Chem. 1993, V.268, №31, P.23524-23530[20] Slupska M.M., Baikalov C., Luther W.M., Chiang J.-H., Wei Y.-F., Miller J.H. // Journal of Bacteriology 1996, V.178, №13, P.3885-3892[21] Lu R., Nash H.M., Verdine G.L. // Curr. Biol. 1997, V.7, №6, P.397-407[22] Cappelli E., Hazra T., Hill J.W., Slupphaug G., Bogliolo M., Frosina G. // Carcinogenesis. 2001, V.22, №3, P.387-393[23] Radicella J.P., Dherin C., Desmaze C., Fox M.S., Boiteux S. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997, V.94, P.8010-8015[24] Roldan-Arjona T., Wei Y.F., Carter K.C., Klungland A., Anselmino C., Wang R.P., Augustus M., Lindahl T. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997, V.94, P.8016-8020[25] Aburatani H., Hippo Y., Ishida T., Takashima R., Matsuba C., Kodama T., Takao M., Yasui A., Yamamoto K., Asano M. // Cancer Research 1997, V.57, P.2151-2156[26] Rosenquist T.A., Zharkov D.O., Grollman A.P. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997, V.94, P.7429-7434[27] Nishioka K., Ohtsubo T., Oda H., Fujiwara T., Kang D., Sugimachi K., Nakabeppu Y. // Mol. Biol. Cell. 1999, V.10, P.1637-1652[28] Boiteux S., Radicella J.P. // Arch. Biochem. Biophys. 2000, V.377, P.1-8[29] Kow Y.W., Wallace S.S. // Biochemistry. 1987, V.26, №25, P.8200-8206[30] Dodson M.L., Michaels M.L., Lloyd R.S. // J. Biol. Chem. 1994, V.269, №52, P.32709-32712[31] Labahn J., Schärer O.D., Long A., Ezaz-Nikpay K., Verdine G.L., Ellenberger T.E. // Cell. 1996, V.86, №2, P.321-329[32] Lee S., Radom C.T., Verdine G.L. // J. Am. Chem. Soc. 2008, V.130, №25, P.7784-7785[33] Norman D.P.G., Bruner S.D., Verdine G.L. // J. Am. Chem. Soc. 2001, V.123, №2, P.359-360[34] Fromme J.C., Bruner S.D., Yang W., Karplus M., Verdine G.L. // Nat. Struct. Biol. 2003, V.10, №3, P.204-211[35] Bjørås M., Seeberg E., Luna L., Pearl L.H., Barrett T.E. // J. Mol. Biol. 2002, V.317, №2, P.171-177[36] Bruner S.D., Norman D.P.G., Verdine G.L. // Nature 2000, V.403, №6772, P.859-866[37] Banerjee A., Yang W., Karplus M., Verdine G.L. // Nature 2005, V.434, №7033, P.612-618[38] Norman D.P.G., Chung S.J., Verdine G.L. // Biochemistry. 2003, V.42, №6, P.1564-1572[39] Nash H.M., Bruner S.D., Schärer O.D., Kawate T., Addona T., Sponner E., Lane W.S., Verdine G.L. // Curr. Biol. 1996, V.6, №8, P.968-980[40] Thayer M.M., Ahern H., Xing D., Cunningham R.P., Tainer J.A. // EMBO J. 1995, V.14, №16, P.4108-4120[41] Guan Y., Manuel R.C., Arvai A.S., Parikh S.S., Mol C.D., Miller J.H., Lloyd S., Tainer J.A. // Nat. Struct. Biol. 1998, V.5, №12, P.1058-1064[42] Bjørås M., Luna L., Johnsen B., Hoff E., Haug T., Rognes T., Seeberg E. // EMBO J. 1997, V.16, №20, P.6314-6322[43] // The PyMOL Molecular Graphics System. Version 1.6.0.0 Schrödinger, LLC.[44] Krokan H.E., Standal R., Slupphaug G. // Biochem. J. 1997, V.325, SPart 1, P.1-16[45] Kuznetsov N.A., Koval V.V., Zharkov D.O., Nevinsky G.A., Douglas K.T., Fedorova O.S. // Nucleic Acids Res. 2005, V.33, №12, P.3919-3931[46] Kuznetsov N.A., Koval V.V., Nevinsky G.A., Douglas K.T., Zharkov D.O., Fedorova O.S. // J. Biol. Chem. 2007, V.282, №2, P.1029-1038[47] Radom C.T., Banerjee A., Verdine G.L. // J. Biol. Chem. 2007, V.282, №12, P.9182-9194[48] Crenshaw C.M., Nam K., Oo K., Kutchukian P.S., Bowman B.R., Karplus M., Verdine G.L. // J. Biol. Chem. 2012, V.287, №30, P.24916-24928[49] Bialkowski K., Cysewski P., Olinski R. // Z. Naturforsch. 1996, V.51, №1-2, P.119-122[50] Lukina M.V., Popov A.V., Koval V.V., Vorobjev Y.N., Fedorova O.S., Zharkov D.O. // J. Biol. Chem. 2013, V.288, №40, P.28936-28947[51] Every A.E., Russu I.M. // J. Mol. Recognit. 2013, V.26, №4, P.175-180