Показано, что мутации D137L и G126R, стабилизирующие центральную часть молекулы тропомиозина (ТМ), увеличивают максимальную скорость скольжения регулируемых актиновых филаментов в искусственной подвижной системе при высоких концентрациях Са 2+ и повышают Са 2+ -чувствительность актин-миозинового взаимодействия, обеспечивающего такое скольжение. На основе анализа опубликованных данных о структуре комплекса актин-ТМ-миозин высказано предположение, что физиологические эффекты этих мутаций в ТМ могут быть обусловлены влиянием на взаимодействия между центральной частью ТМ и определенными участками головки миозина.
Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН; НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова