Кинетические характеристики и цитотоксическая активность рекомбинантных препаратов метионин-γ-лиазы Clostridium tetani, Clostridium sporogenes, Porphyromonas gingivalis и Citrobacter freundii
Авторы:
Морозова E.A. 1 , Куликова В.В. 1 , Яшин Д.В. 2 , Ануфриева Н.В. 1 , Анисимова Н.Ю. 3 , Ревтович С.В. 1 , Котлов M.И. 4 , Белый Ю.Ф. 4 , Покровский В.С. 3 , Демидкина T.В. 1
Учреждения:
Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН
Институт биологии гена РАН
Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина РАМН
Научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи МЗ Российской Федерации
Выпуск: Том 5, № 3 (2013)Страницы: 92-98Раздел:
Экспериментальные статьи
Дата подачи: 17.01.2020Дата публикации: 15.09.2013URL: https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10590 DOI: https://doi.org/10.32607/20758251-2013-5-3-92-98 ID: 10590
Цитировать
Аннотация
Определены параметры стационарной кинетики пиридоксаль-5'-фосфат-зависимой рекомбинантной метионин-γ-лиазы из трех патогенных бактерий - Clostridium sporogenes, Clostridium tetani и Porphyromonas gingivalis в реакциях γ- и β-элиминирования. Наибольшую каталитическую эффективность в реакции γ-элиминирования L-метионина имеет фермент из C. sporogenes. Показано, что фермент из этих трех источников является тетрамером, а наличие полигистидинового фрагмента на N-концах полипептидных цепей рекомбинантных ферментов влияет на их каталитическую активность и в условиях денатурации способствует агрегации мономеров с образованием димерных форм. На культурах опухолевых клеток K562, PC-3, LnCap, MCF7, SKOV-3, L5178y оценена цитотоксичность метионин–γ-лиазы C. sporogenes и C. tetani в сравнении с ферментом из Citrobacter freundii. Наиболее чувствительными были культуры клеток – K562, PC-3 и MCF7 - IC 50 = 0.4-1.3, 0.1-0.4 и 0.04-3.2 ед./мл соответственно.
Список литературы
Tanaka H., Esaki N., Soda K. // EnzymeMicrob. Technol. 1985, V.7, P.530-537
El-Sayed A.S. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2010, V.86, P.445-467
Nakayama T., Esaki N., Lee W.-J., Tanaka I., Tanaka H., Soda K. // Agric. Biol. Chem. 1984, V.48, P.2367-2369
Kreis W., Hession C. // Cancer Research 1973, V.33, P.1862-1865
Yoshimura M., Nakano Y., Yamashita Y., Oho T., Saito T., Koga T. // Infection Immunity. 2000, V.68, P.6912-6916
Tokoro M., Asai T., Kobayashi S., Takeuchi T., Nozaki T. // J. Biol. Chem. 2003, V.278, P.42717-42727
Lockwood B., Coombs G. // Biochem. J. 1991, V.279, P.675-682
Cellarier E., Durando X., Vasson M.P., Farges M.C., Demiden A., Maurizis J.C., Madelmont J.C., Chollet P. // Cancer Treat Rev. 2003, V.29, P.488-489
Yoshioka T., Wada T., Uchida N., Maki H., Yoshida H., Ide N., Kasai H., Hojo K., Shono K., Maekawa R. // Cancer Research 1998, V.58, P.2583-2587
Miki K., Xu M., An Z., Wang X., Yang M., Al-Refaie W., Sun X., Baranov E., Tan Y., Chishima T. // Cancer Gene Ther. 2000, V.7, P.332-338
Miki K., Al-Refaie W., Xu M., Jiang P., TanY. I.O., Bouvet M., Zhao M., Gupta A., Chishima T., Shimada H. // Cancer Research 2000, V.60, P.2696-2702
Tan Y., Xu M., Hoffman R.M. // Anticancer Res. 2010, V.30, P.1041-1046
El-Sayed A.S., Shouman S.A., Nassrat H.M. // Enzyme Microb. Technol. 2012, V.51, P.200-210
Revtovich S.V., Morozova Е.А., Anufrieva N.V., Kotlov M.I., Belyi Y.F., Demidkina T.V. // Dokl. Biochem. Biophys. 2012, V.445, P.187-193
Studier F.W. // ProteinExpr. Purif. 2005, V.41, P.207-234
Manukhov I.V., Mamaeva D.V., Morozova E.A., Rastorguev S.M., Faleev N.G., Demidkina T.V., Zavilgelsky G.B. // Biochemistry (Mosc). 2006, V.71, P.454-463
Morozova E.A., Bazhulina N.P., Anufrieva N.V., Mamaeva D.V., Tkachev Y.V., Streltsov S.A., Timofeev V.P., Faleev N.G., Demidkina T.V. // Biochemistry (Mosc). 201, V.75, P.1435-1445
Laemmli U.K. // Nature 1970, V.227, P.680-685
Meyer T.S., Lamberts B.L. // Biochim. Biophys. Acta . 1965, V.107, P.144-145
Towbin H., Staehelin T., Gordon J. // Proc.Natl.Acad.Sci. USA. 1979, V.76, P.4350-4354
Mossman T. // J. Immunol. Methods. 1983, V.65, P.55-63
Xu W., Zhang X., Qian H., Zhu W., Sun X., Hu J., Zhou H., Chen Y. // Exp.Biol.Med. 2004, V.229, P.623-631
Tan Y., Xu M., Hoffman R.M. // Anticancer Res. 2010, V.30, P.141-1046
Kudou D., Misaki S., Yamashita M., Tamura T., Esaki N., Inagaki K. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2008, V.72, P.1722-1730
Nakayama T., Esaki N., Sugie K., Berezov T.T., Tanaka H., Soda K. // Anal. Biochem. 1884, V.138, P.421-424
Mamaeva D.V., Morozova E.A., Nikulin A.D., Revtovich S.V., Nikonov S.V., Garber M.B., Demidkina T.V. // Acta Cryst. 2005, V.61, P.546-549
Chant A., Kraemer-Pecore C.M., Watkin R., Kneale G.G. // Protein Expr. Purif. 2005, V.39, P.152-159
Wu J., Filutowicz M. // Acta Biochem. Pol. 1999, V.46, P.591-599
Esteban-Torres M., Alvarez Y., Acebrón I., de las Rivas B., Muñoz R., Kohring G.W., Roa A.M., Sobrino M., Mancheño J.M. // FEBS Lett. 2012, V.586, P.3127-3133
Pokrovskaya M.V., Aleksandrova S.S., Pokrovsky V.S., Omeljanjuk N.M., Borisova A.A., Anisimova N.Yu., Sokolov N.N. // Protein Expr. Purif. 2012, V.82, P.150-154
Sokolov N.N., Zanin V.A., Aleksandrova S.S. // Aspects of medicinal chemistry // Vopr. Med. Khim. 2000, V.46, P.531-548
Krasotkina Y.V., Gladilina Y.A., Borisova А.А., Gervaziev Y.V., Abakumova О.Y., Zanin V.А., Sokolov N.N. // Aspects of biological, medical and pharmaceutical chemistry // Vopr. Biol. Med. Pharm. Chem. 2008, №3, P.18-21
Дополнительные файлы
Доп. файлы
Действие
1.
JATS XML
© Морозова E.A., Куликова В.В., Яшин Д.В., Ануфриева Н.В., Анисимова Н.Ю., Ревтович С.В., Котлов M.И., Белый Ю.Ф., Покровский В.С., Демидкина T.В., 2013
Эта статья доступна по лицензии
Creative Commons Attribution 4.0 International License .
Отправить статью по E-mail 
