Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1370310.32607/actanaturae.13703Research ArticlesЭкспериментальные статьиResearch ArticleSpecificity of Penicillin Acylases in Deprotection of N-Benzyloxycarbonyl Derivatives of Amino AcidsСпецифичность пенициллинацилаз в реакции снятия защитной группы в N-бензилоксикарбонильных производных аминокислотMorozovaIrina A.МорозоваИрина Александровна
Russian Federation

Belozersky Institute of Physicochemical Biology

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского

vytas@belozersky.msu.ruGurandaDorel F.ГурандаДорел Феодорович
Russian Federation

Belozersky Institute of Physicochemical Biology

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского

vytas@belozersky.msu.ruPaninNikolay V.ПанинНиколай Владимирович
Russian Federation

Belozersky Institute of Physicochemical Biology; Research Computing Center

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского; Научно-исследовательский вычислительный центр

vytas@belozersky.msu.ruŠvedasVytas K.ШвядасВитаутас К.
Russian Federation

Belozersky Institute of Physicochemical Biology; Research Computing Center; Faculty of Bioengineering and Bioinformatics

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского; Научно-исследовательский вычислительный центр; факультет биоинженерии и биоинформатики

vytas@belozersky.msu.ruLomonosov Moscow State UniversityМосковский государственный университет им. М.В. Ломоносова0305202315169730102202320022023Copyright ©; 2023, Morozova I.A., Guranda D.F., Panin N.V., Švedas V.K.Copyright ©; 2023, Морозова И.А., Гуранда Д.Ф., Панин Н.В., Швядас В.К.2023Morozova I.A., Guranda D.F., Panin N.V., Švedas V.K.Морозова И.А., Гуранда Д.Ф., Панин Н.В., Швядас В.К.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/13703

Changes in the structure of the N-acyl group in N-acylated amino acid derivatives significantly affect both the recognition and activity of penicillin acylases on this series of substrates. However, penicillin acylases from both Alcaligenes faecalis and Escherichia coli are capable of removing the N-benzyloxycarbonyl protecting group in amino acid derivatives under mild conditions without the use of toxic reagents. Efficiency in using penicillin acylases in preparative organic synthesis can be improved by utilizing modern rational enzyme design methods.

Изменение структуры N-ацильной группы в производных аминокислот существенным образом влияет как на узнавание, так и на активность пенициллинацилаз в этом ряду субстратов. Тем не менее, как пенициллинацилаза из Alcaligenes faecalis, так и пенициллинацилаза из Escherichia coli способны снимать N-бензилоксикарбонильную защитную группу c производных аминокислот в мягких условиях без использования токсичных реагентов и могут быть использованы в органическом синтезе.

penicillin acylasessubstrate specificityenzymatic deprotection of functional groupsN-benzyloxycarbonyl derivatives of amino acidscпецифичность пенициллинацилазферментативное снятие защитных группN-бензилоксикарбонильные производные аминокислотРоссийский научный фондRussian Science Foundation21-71-30003Kadereit D., Waldmann H. // Chem. Rev. 2001. V. 101. № 11. P. 3367–3396.Sartori G., Maggi R. // Chem. Rev. 2010. V. 113. P. 1–54.Didziapetris R.J., Drabnig B., Schellenberger V., Jakubke H.-D., Švedas V.K. // FEBS Lett. 1991. V. 287. P. 31–33.Didziapetris R.J., Drabnig B., Schellenberger V., Jakubke H.-D., Svedas V.K. // FEBS Lett. 1991. V. 287. P. 31–33.Costello C.A., Kreuzman A.J., Zmijewski M.J. // Tetrahedron Lett. 1996. V. 37. № 42. P. 7469–7472.Simons C., van Leeuwen J.G.E., Stemmer R., Arends I.W.C.E., Maschmeyer T., Sheldon R.A., Hanefeld U. // J. Mol. Catal. B Enzym. 2008. V. 54. № 3–4. P. 67–71.Sewald N., Jakubke H.-D. // Peptides: Chemistry and Biology, 2nd ed. Weinheim: Wiley. 2009. 594 p.Sewald N., Jakubke H.-D. Peptides: Chemistry and Biology. 2nd еd. Weinheim: Wiley, 2009. 594 p.Yajima H. // Chem. Pharm. Bull. Japan. 1968. V. 16. P. 1342Yajima H. // Chem. Pharm. Bull. Japan. 1968. V. 16. P. 1342.Medzihradszky K., Medzihradszky-Schweiger H. // Acta Chem. Acad. Sci. Hung. 1965. V. 44. P. 15–18.Ojha N.K., Zyryanov G.V., Majee A., Charushin V.N., Chupakhin O.N., Santra S. // Coordination Chem. Rev. 2017. V. 353. P. 1–57.Sifferd R.H., Vigneaud V. // J. Biol. Chem. 1935. V. 108. P. 753.Wunsch E., Drees F. // Chem. Ber. 1966. V. 99. P. 110.Matsumura E., Shin T., Murao S., Sakaguchi M., Kawano T. // Agric. Biol. Chem. 1985. V. 49. № 12. P. 3643–3645.Matsumura E., Yamamoto E., Kawano T., Shin T.H., Murao S. // Agric. Biol. Chem. 1986. V. 50. № 6. P. 1563–1571.Patel R.N., Nanduri V., Brzozowski D., McNamee C., Banerjee A. // Adv. Synth. Catal. 2003. V. 345 P. 830–834.Patel R.N., Nanduri V., Brzozowski D., McNamee C., Banerjee A. // Adv. Synth. Catal. 2003. V. 345. P. 830–834.Chu L.N., Nanduri V.B., Patel R.N., Goswami A. // J. Mol. Catal. B Enzym. 2013. V.85–86. P.56–60.Chu L.N., Nanduri V.B., Patel R.N., Goswami A. // J. Mol. Catal. B Enzym. 2013. V. 85–86. P. 56–60.Maurs M., Acher F., Azerad R. // J. Mol. Catal. B Enzym. 2012. V. 84. P. 22–26.Alvaro G., Feliu J.A., Caminal G., Lopez-Santin J., Clapes P. // Biocatal. Biotransformation. 2000. V. 18. № 3. P. 253–258.Guranda D.T., van Langen L.M., van Rantwijk F., Sheldon R.A., Švedas V.K. // Tetrahedron: Asymmetry. 2001. V. 12. P. 1645–1650.Guranda D.T., van Langen L.M., van Rantwijk F., Sheldon R.A., Svedas V.K. // Tetrahedron: Asymmetry. 2001. V. 12. P. 1645–1650.Yasnaya A.S., Yamskova O.V., Guranda D.T., Shcherbakova T.A., Tishkov V.I., Švedas V.K. // Mosc. Univ. Chem. Bull. 2008. V. 49. № 2. P. 103–107.Ясная А.С., Ямскова О.В., Гуранда Д.Ф., Щербакова Т.А., Тишков В.И., Швядас В.К. // Вестник МГУ. Серия 2. Химия. 2008. Т. 49. С. 127–133.Shvyadas V.K., Margolin A.L., Sherstyuk S.F., Klyosov A.A., Berezin I.V. // Bioorgan. Khimiya. 1977. V. 3. № 4. P. 546–554.Швядас В.К., Марголин А.Л., Шерстюк С.Ф., Клесов А.А., Березин И.В. // Биоорган. химия. 1977. Т. 3. С. 546–554.Švedas V., Guranda D., van Langen L., van Rantwijk F., Sheldon R. // FEBS Letters. 1997. V. 417. P. 414–418.Švedas V., Guranda D., van Langen L., van Rantwijk F., Sheldon R. // FEBS Lett. 1997. V. 417. P. 414–418.Shapovalova I.V., Alkema W.B.L., Jamskova O.V., de Vries E., Guranda D.T., Janssen D.B., Švedas V.K. // Acta Naturae. 2009. V. 1. № 3. P. 94–98.Shapovalova I.V., Alkema W.B.L., Jamskova O.V., de Vries E., Guranda D.T., Janssen D.B., Švedas V.K. // Acta Naturae. 2009. V. 1. P. 94–98.