Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1109210.32607/actanaturae.11092ReviewsОбзорыReview ArticleThe DPF Domain As a Unique Structural Unit Participating in Transcriptional Activation, Cell Differentiation, and Malignant TransformationDPF-домен как уникальная структурная единица в активации транскрипции, дифференцировке и онкотрансформацииSoshnikovaN. V.СошниковаН. В.
Russian Federation
nsoshnikova@genebiology.ruSheynovA. A.ШейновА. А.
Russian Federation
nsoshnikova@genebiology.ruTatarskiyEu. V.ТатарскийЕ. В.
Russian Federation
nsoshnikova@genebiology.ruGeorgievaS. G.ГеоргиеваС. Г.
Russian Federation
sonjag@molbiol.edu.ruInstitute of Gene Biology Russian Academy of SciencesИнститут биологии гена РАНEngelhardt Institute of Molecular Biology, Russian Academy of SciencesИнститут молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН2212202012457651707202028092020Copyright ©; 2020, Soshnikova N.V., Sheynov A.A., Tatarskiy E.V., Georgieva S.G.Copyright ©; 2020, Сошникова Н.В., Шейнов А.А., Татарский Е.В., Георгиева С.Г.2020Soshnikova N.V., Sheynov A.A., Tatarskiy E.V., Georgieva S.G.Сошникова Н.В., Шейнов А.А., Татарский Е.В., Георгиева С.Г.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/11092

The DPF (double PHD finger) domain consists of two PHD fingers organized in tandem. The two PHD-finger domains within a DPF form a single structure that interacts with the modification of the N-terminal histone fragment in a way different from that for single PHD fingers. Several histone modifications interacting with the DPF domain have already been identified. They include acetylation of H3K14 and H3K9, as well as crotonylation of H3K14. These modifications are found predominantly in transcriptionally active chromatin. Proteins containing DPF belong to two classes of protein complexes, which are the transcriptional coactivators involved in the regulation of the chromatin structure. These are the histone acetyltransferase complex belonging to the MYST family and the SWI/SNF chromatin-remodeling complex. The DPF domain is responsible for the specificity of the interactions between these complexes and chromatin. Proteins containing DPF play a crucial role in the activation of the transcription of a number of genes expressed during the development of an organism. These genes are important in the differentiation and malignant transformation of mammalian cells.

Домен DPF (double PHD finger) включает в себя два PHD-домена, организованные в тандем. Домены PHD в составе DPF образуют единую структуру, которая взаимодействует с модификацией N-концевого фрагмента гистона по другому принципу, чем одиночные домены PHD. На сегодняшний день известно несколько модификаций гистонов, с которыми взаимодействует DPF. К ним относятся ацетилирование H3K14, H3K9 и кротонилирование H3K14. Эти модификации находятся преимущественно в транскрипционно-активном хроматине. Белки, содержащие DPF, входят в состав двух классов белковых комплексов, коактиваторов транскрипции, участвующих в регуляции структуры хроматина. Это комплекс гистон-ацетилтрансферазы семейства MYST и комплекс SWI/SNF, осуществляющий ремоделирование хроматина. Домен DPF определяет специфичность взаимодействий этих комплексов с хроматином. Белки, содержащие DPF, играют важную роль в активации транскрипции ряда генов, экспрессирующихся в процессе развития организма, важных при дифференцировке и онкотрансформации клеток млекопитающих.

DPF domainstandem PHDMOZ and MORF histone acetyltransferasesDPF1DPF2DPF3PHF10BAFPBAFСЛОВА DPF-доменытандемные PHD-доменыгистон-ацетилтрансферазы MOZ и MORFDPF1DPF2DPF3PHF10BAFPBAFРоссийский научный фондRussian Science Foundation18-14-00303This study was supported by the Russian Science Foundation [grant number 18-14-00303 to S.N.]Данная работа была поддержана грантом «Изучение субъединичного состава SWI/SNF комплекса в процессе дифференцировки клеток млекопитающих и его роль в экспрессии генов», финансируемому Российским научным фондом (№ 18-14-00303).Kwan A.H.Y., Gell D.A., Verger A., Crossley M., Matthews J.M., Mackay J.P. // Structure. 2003. V. 11. № 7. P. 803–813.Sanchez R., Zhou M.M. // Trends Biochem. Sci. 2011. V. 36. № 7. P. 364–372.Pascual J., Martinez-Yamout M., Dyson H.J., Wright P.E. // J. Mol. Biol. 2000. V. 304. № 5. P. 723–729.Musselman C.A., Kutateladze T.G. // Nucl. Acids Res. 2011. V. 39. № 21. P. 9061–9071.Jain K., Fraser C.S., Marunde M.R., Parker M.M., Sagum C., Burg J.M., Hall N., Popova I.K., Rodriguez K.L., Vaidya A., et al. // Epigenetics Chromatin. 2020. V. 13. № 1. P. 1–11. https://doi.org/10.1186/s13072-020-0328-zMorrison E.A., Musselman C.A. // Chromatin Signaling and Diseases. Elsevier Inc. 2016. P. 127–147. http://dx.doi.org/10.1016/B978-0-12-802389-1.00007-1Morrison E.A., Musselman C.A. Chromatin Signaling and Diseases. Elsevier Inc. 2016. P. 127–147. http://dx.doi.org/10.1016/B978-0-12-802389-1.00007-1Ullah M., Pelletier N., Xiao L., Zhao S.P., Wang K., Degerny C., Tahmasebi S., Cayrou C., Doyon Y., Goh S.-L., et al. // Mol. Cell. Biol. 2008. V. 28. № 22. P. 6828–6843.Klein B.J., Lalonde M.E., Côté J., Yang X.J., Kutateladze T.G. // Epigenetics. 2014. V. 9. № 2. P. 186–193. doi: 10.4161/epi.26792.Yang X.J. // Biochim. Biophys. Acta – Mol. Cell Res. 2015. V. 1853. № 8. P. 1818–1826. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2015.04.014Huang F., Abmayr S.M., Workman J.L. // Mol. Cell. Biol. 2016. V. 36. № 14. P. 1900–1907.Wu J.I. // Acta Biochim. Biophys. Sin. 2012. V. 44. № 1. P. 54–69.Qiu Y., Liu L., Zhao C., Han C., Li F., Zhang J., Wang Y., Li G., Mei Y., Wu M., et al. // Genes Dev. 2012. P. 1376–1391.Qiu Y., Liu L., Zhao C., Han C., Li F., Zhang J., Wang Y., Li G., Mei Y., Wu M., et al. // Genes Dev. 2012. V. 26. № 12. P. 1376–1391.Zeng L., Zhang Q., Li S., Plotnikov A.N., Walsh M.J., Zhou M.M. // Nature. 2010. V. 466. № 7303. P. 258–262.Ali M., Yan K., Lalonde M.E., Degerny C., Rothbart S.B., Strahl B.D., Côté J., Yang X.J., Kutateladze T.G. // J. Mol. Biol. 2012. V. 424. № 5. P. 328–338. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2012.10.004Huber F.M., Greenblatt S.M., Davenport A.M., Martinez C., Xu Y., Vu L.P., Nimer S.D., Hoelz A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2017. V. 114. № 23. P. 6016–6021.Dreveny I., Deeves S.E., Fulton J., Yue B., Messmer M., Bhattacharya A., Collins H.M., Heery D.M. // Nucl. Acids Res. 2014. V. 42. № 2. P. 822–835.Xiong X., Panchenko T., Yang S., Zhao S., Yan P., Zhang W., Xie W., Li Y., Zhao Y., Allis C.D., et al. // Nat. Chem. Biol. 2016. V. 12. № 12. P. 1111–1118.Klein B.J., Simithy J., Wang X., Ahn J.W., Andrews F.H., Zhang Y., Côté J., Shi X., Garcia B.A., Kutateladze T.G. // Structure. 2017. V. 25. № 4. P. 650–654.e2.Klein B.J., Jang S.M., Lachance C., Mi W., Lyu J., Sakuraba S., Krajewski K., Wang W.W., Sidoli S., Liu J., et al. // Nat. Commun. 2019. V. 10. № 1. P. 4724.Sabari B.R., Tang Z., Huang H., Yong-Gonzalez V., Molina H., Kong H.E., Dai L., Shimada M., Cross J.R., Zhao Y., et al. // Mol. Cell. 2018. V. 69. № 3. P. 533. https://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2018.01.013Xie Z., Zhang D., Chung D., Tang Z., Huang H., Dai L., Qi S., Li J., Colak G., Chen Y., et al. // Mol. Cell. 2016. V. 62. № 2. P. 194–206. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.03.036Wan J., Liu H., Chu J., Zhang H. // J. Cell. Mol. Med. 2019. V. 23. № 11. P. 7163–7169.Tan M., Luo H., Lee S., Jin F., Yang J.S., Montellier E., Buchou T., Cheng Z., Rousseaux S., Rajagopal N., et al. // Cell. 2011. V. 146. № 6. P. 1016–1028. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2011.08.008Pelletier N., Champagne N., Stifani S., Yang X.J. // Oncogene. 2002. V. 21. № 17. P. 2729–2740.Rokudai S., Laptenko O., Arnal S.M., Taya Y., Kitabayashi I., Prives C. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2013. V. 110. № 10. P. 3895–3900.Qin S., Jin L., Zhang J., Liu L., Ji P., Wu M., Wu J., Shi Y. // J. Biol. Chem. 2011. V. 286. № 42. P. 36944–36955.Liu L., Qin S., Zhang J., Ji P., Shi Y., Wu J. // J. Struct. Biol. 2012. V. 180. № 1. P. 165–173. http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2012.06.014Champagne K.S., Saksouk N., Peña P.V., Johnson K., Ullah M., Yang X.J., Côté J., Kutateladze T.G. // Proteins Struct. Funct. Genet. 2008. V. 72. № 4. P. 1371–1376.Lalonde M.E., Avvakumov N., Glass K.C., Joncas F.H., Saksouk N., Holliday M., Paquet E., Yan K., Tong Q., Klein B.J., et al. // Genes Dev. 2013. V. 27. № 18. P. 2009–2024.Kueh A.J., Dixon M.P., Voss A.K., Thomas T. // Mol. Cell. Biol. 2011. V. 31. № 4. P. 845–860.Voss A.K., Collin C., Dixon M.P., Thomas T. // Dev. Cell. 2009. V. 17. № 5. P. 674–686. http://dx.doi.org/10.1016/j.devcel.2009.10.006Simó-Riudalbas L., Pérez-Salvia M., Setien F., Villanueva A., Moutinho C., Martínez-Cardús A., Moran S., Berdasco M., Gomez A., Vidal E., et al. // Cancer Res. 2015. V. 75. № 18. P. 3936–3944.Fiziev P., Akdemir K.C., Miller J.P., Keung E.Z., Samant N.S., Sharma S., Natale C.A., Terranova C.J., Maitituoheti M., Amin S.B., et al. // Cell Rep. 2017. V. 19. № 4. P. 875–889. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2017.03.078Mittal P., Roberts C.W.M. // Nat. Rev. Clin. Oncol. 2020. V. 17. P. 435–448. http://dx.doi.org/10.1038/s41571-020-0357-3Wang X., Lee R.S., Alver B.H., Haswell J.R., Wang S., Mieczkowski J., Drier Y., Gillespie S.M., Archer T.C., Wu J.N., et al. // Nat. Genet. 2017. V. 49. № 2. P. 289–295. http://dx.doi.org/10.1038/ng.3746Alver B.H., Kim K.H., Lu P., Wang X., Manchester H.E., Wang W., Haswell J.R., Park P.J., Roberts C.W.M. // Nat. Commun. 2017. V. 8. P. 14648. doi: 10.1038/ncomms14648Ishizaka A., Mizutani T., Kobayashi K., Tando T., Sakurai K., Fujiwara T., Iba H. // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. № 15. P. 11924–11933.Lessard J., Wu J.I., Ranish J.A., Wan M., Winslow M.M., Staahl B.T., Wu H., Aebersold R., Graef I.A., Crabtree G.R. // Neuron. 2007. V. 55. № 2. P. 201–215.Brechalov A.V., Georgieva S.G., Soshnikova N.V. // Cell Cycle. 2014. V. 13. № 12. P. 1970–1979.Viryasova G.M., Tatarskiy V.V., Sheynov A.A., Tatarskiy E.V., Sud’ina G.F., Georgieva S.G., Soshnikova N.V. // Biochim. Biophys. Acta. Mol. Cell Res. 2019. V. 1866. № 12. P. 118525. doi: 10.1016/j.bbamcr.2019.118525Viryasova G.M., Tatarskiy V.V., Sheynov A.A., Tatarskiy E.V., Sud’ina G.F., Georgieva S.G., Soshnikova N.V. // Biochim. Biophys. Acta.-Mol. Cell Res. 2019. V. 1866. № 12. P. 118525. doi: 10.1016/j.bbamcr.2019.118525Rokudai S., Aikawa Y., Tagata Y., Tsuchida N., Taya Y., Kitabayashi I. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. № 1. P. 237–244.Sheikh B.N., Phipson B., El-Saafin F., Vanyai H.K., Downer N.L., Bird M.J., Kueh A.J., May R.E., Smyth G.K., Voss A.K., et al. // Oncogene. 2015. V. 34. № 47. P. 5807–5820.Perez-Campo F.M., Costa G., Lie-A-Ling M., Stifani S., Kouskoff V., Lacaud G. // Stem Cells. 2014. V. 32. № 6. P. 1591–1601.Sheikh B.N., Downer N.L., Phipson B., Vanyai H.K., Kueh A.J., McCarthy D.J., Smyth G.K., Thomas T., Voss A.K. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2015. V. 112. № 17. P. 5437–5442.Katsumoto T., Aikawa Y., Iwama A., Ueda S., Ichikawa H., Ochiya T., Kitabayashi I. // Genes Dev. 2006. V. 20. № 10. P. 1321–1330.Thomas T., Corcoran L.M., Gugasyan R., Dixon M.P., Brodnicki T., Nutt S.L., Metcalf D., Voss A.K. // Genes Dev. 2006. V. 20. № 9. P. 1175–1186.Sheikh B.N., Yang Y., Schreuder J., Nilsson S.K., Bilardi R., Carotta S., McRae H.M., Metcalf D., Voss A.K., Thomas T. // Blood. 2016. V. 128. № 19. P. 2307–2318.Millan F., Cho M.T., Retterer K., Monaghan K.G., Bai R., Vitazka P., Everman D.B., Smith B., Angle B., Roberts V., et al. // Am. J. Med. Genet. Part A. 2016. V. 170. № 7. P. 1791–1798.Thomas T., Voss A.K., Chowdhury K., Gruss P. // Development. 2000. V. 127. № 12. P. 2537–2548.Merson T.D., Dixon M.P., Collin C., Rietze R.L., Bartlett P.F., Thomas T., Voss A.K. // J. Neurosci. 2006. V. 26. № 44. P. 11359–11370.Lange M., Kaynak B., Forster U.B., Tönjes M., Fischer J.J., Grimm C., Schlesinger J., Just S., Dunkel I., Krueger T., et al. // Genes Dev. 2008. V. 22. № 17. P. 2370–2384.Vasileiou G., Vergarajauregui S., Endele S., Popp B., Büttner C., Ekici A.B., Gerard M., Bramswig N.C., Albrecht B., Clayton-Smith J., et al. // Am. J. Hum. Genet. 2018. V. 102. № 3. P. 468–479.Krasteva V., Crabtree G.R., Lessard J.A. // Exp. Hematol. 2017. V. 48. P. 58–71.e15. http://dx.doi.org/10.1016/j.exphem.2016.11.008Borrow J., Stanton V.P., Andresen J.M., Becher R., Behm F.G., Chaganti R.S.K., Civin C.I., Disteche C., Dubé I., Frischauf A.M., et al. // Nat. Genet. 1996. V. 14. № 1. P. 33–41.Chaffanet M., Gressin L., Preudhomme C., Soenen-Cornu V., Birnbaum D., Pébusque M.J. // Genes Chromosom. Cancer. 2000. V. 28. № 2. P. 138–144.Chinen Y., Taki T., Tsutsumi Y., Kobayashi S., Matsumoto Y., Sakamoto N., Kuroda J., Horiike Sh., Nishida K., Ohno H., et. al. // Genes. Chromosomes Cancer. 2014. V. 53. P. 299–308.Chinen Y., Taki T., Tsutsumi Y., Kobayashi S., Matsumoto Y., Sakamoto N., Kuroda J., Horiike Sh., Nishida K., Ohno H., et al. // Genes. Chromosomes Cancer. 2014. V. 53. P. 299–308.Liang J., Prouty L., Williams B.J., Dayton M.A., Blanchard K.L. // Blood. 1998. V. 92. № 6. P. 2118–2122.Panagopoulos I. // Hum. Mol. Genet. 2001. V. 10. № 4. P. 395–404.Kojima K., Kaneda K., Yoshida C., Dansako H., Fujii N., Yano T., Shinagawa K., Yasukawa M., Fujita S., Tanimoto M. // Br. J. Haematol. 2003. V. 120. № 2. P. 271–273.Sheikh B.N., Lee S.C.W., El-Saafin F., Vanyai H.K., Hu Y., Pang S.H.M., Grabow S., Strasser A., Nutt S.L., Alexander W.S., et al. // Blood. 2015. V. 125. № 12. P. 1910–1921.Lv D., Jia F., Hou Y., Sang Y., Alvarez A.A., Zhang W., Gao W.Q., Hu B., Cheng S.Y., Ge J., et al. // Cancer Res. 2017. V. 77. № 22. P. 6190–6201.Tsai W.W., Wang Z., Yiu T.T., Akdemir K.C., Xia W., Winter S., Tsai C.Y., Shi X., Schwarzer D., Plunkett W., et al. // Nature. 2010. V. 468. № 7326. P. 927–932.Yu L., Liang Y., Cao X., Wang X., Gao H., Lin S.Y., Schiff R., Wang X.S., Li K. // Oncogene. 2017. V. 36. № 20. P. 2910–2918.Kadoch C., Hargreaves D.C., Hodges C., Elias L., Ho L., J.R.& G.R.C. // Nat. Genet. 2013. V. 45. № 6. P. 592–602. http://dx.doi.org/10.1038/ng.2628Masliah-Planchon J., Bièche I., Guinebretière J.-M., Bourdeaut F., Delattre O. // Annu. Rev. Pathol. Mech. Dis. 2015. V. 10. № 1. P. 145–171. http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev-pathol-012414-040445Savas S., Skardasi G. // Crit. Rev. Oncol. Hematol. 2018. V. 123. № 11. P. 114–131. https://doi.org/10.1016/j.critrevonc.2018.01.009Cruickshank A.V., Sroczynska P., Sankar A., Miyagi S., Rundsten C.F., Johansen J.V., Helin K. // PLoS One. 2015. V. 10. № 11. P. 1–13.Tatarskiy E.V., Georgiev G.P., Soshnikova N.V. // Dokl. Biochem. Biophys. 2019. V. 484. № 1. P. 66–68.Theodorou M., Speletas M., Mamara A., Papachristopoulou G., Lazou V., Scorilas A., Katsantoni E. // PLoS One. 2013. V. 8. № 10. P. e76155.Lin W. Hao, Dai W. Gang, Xu X. Dong, Yu Q. Hua, Zhang B., Li J., Li H. Ping. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2019. V. 514. № 3. P. 639–644. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2019.04.170