Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1094410.32607/actanaturae.10944Research ArticlesЭкспериментальные статьиResearch ArticleThe telomeric Cdc13 protein from yeast Hansenula polymorphaТеломерный белок Cdc13 дрожжей Hansenula polymorphaMalyavkoAlexander N.МалявкоАлександр Н.
Russian Federation

химический факультет

malyavkoan@gmail.comDontsovaOlga A.ДонцоваОльга Анатольевна
Russian Federation
malyavkoan@gmail.comLomonosov Moscow State University, Belozersky Institute of Physico-Chemical BiologyМосковский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Институт физико-химической биологии им. А.Н. БелозерскогоSkolkovo Institute of Science and TechnologyСколковский институт науки и технологийShemyakin-Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry of the Russian Academy of SciencesИнститут биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН1604202012184883003202006042020Copyright ©; 2020, Malyavko A.N., Dontsova O.A.Copyright ©; 2020, Малявко А.Н., Донцова О.А.2020Malyavko A.N., Dontsova O.A.Малявко А.Н., Донцова О.А.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10944

Telomeres are special structures at the ends of chromosomes that play an important role in the protection of the genetic material. Telomere composition is very diverse; noticeable differences can often be observed even among closely related species. Here, we identify the homolog of telomeric protein Cdc13 in the thermotolerant yeast Hansenula polymorpha. We show that it can specifically bind single-stranded telomeric DNA, as well as interact with the Stn1 protein. In addition, we have uncovered an interaction between Cdc13 and TERT (one of the core components of the telomerase complex), which suggests that Cdc13 is potentially involved in telomerase recruitment to telomeres in H. polymorpha.

Теломеры – особые структуры на концах хромосом – играют важнейшую роль в защите генетической информации. Строение теломер чрезвычайно разнообразно, даже у близкородственных видов теломеры зачастую заметно различаются. В данной работе в клетках термотолерантных дрожжей Hansenula polymorpha мы идентифицировали гомолог теломерного белка Cdc13. Показано, что этот белок способен специфично связывать одноцепочечную ДНК теломер, а также взаимодействовать с белком Stn1. Обнаружено взаимодействие между Cdc13 и белком TERT (основной компонент теломеразного комплекса), что указывает на возможное участие Cdc13 в привлечении теломеразы на теломеры H. polymorpha.

telomerestelomeraseCdc13теломерытеломеразаCdc13Российский Фонд Фундаментальных ИсследованийRussian Foundation for Basic Research17-04-01692 АShay J.W., Wright W.E. // Nat. Rev. Genet. 2019. V. 20. № 5. P. 299–309.Nugent C.I., Hughes T.R., Lue N.F., Lundblad V. // Science. 1996. V. 274. № 5285. P. 249–252.Lin J.-J., Zakian V.A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. № 24. P. 13760–13765.Mersaoui S.Y., Wellinger R.J. // Curr. Genet. 2019. V. 65. № 1. P. 109–118.Garvik B., Carson M., Hartwell L. // Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. № 11. P. 6128–6138.Sun J., Yang Y., Wan K., Mao N., Yu T.-Y., Lin Y.-C., DeZwaan D.C., Freeman B.C., Lin J.-J., Lue N.F., et al. // Cell Res. 2011. V. 21. № 2. P. 258–274.Qi H., Zakian V.A. // Genes Dev. 2000. V. 14. № 14. P. 1777–1788.Chandra A., Hughes T., Nugent C., Lundblad V. // Genes Dev. 2001. V. 15. № 4. P. 404–414.Meier B., Driller L., Jaklin S., Feldmann H.M. // Mol. Cell. Biol. 2001. V. 21. № 13. P. 4233–4245.Hughes T.R., Weilbaecher R.G., Walterscheid M., Lundblad V. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. № 12. P. 6457–6462.Mitton-Fry R.M., Anderson E.M., Theobald D.L., Glustrom L.W., Wuttke D.S. // J. Mol. Biol. 2004. V. 338. № 2. P. 241–255.Mitchell M.T., Smith J.S., Mason M., Harper S., Speicher D.W., Johnson F.B., Skordalakes E. // Mol. Cell. Biol. 2010. V. 30. № 22. P. 5325–5334.Hsu C.-L. // Nucl. Acids Res. 2004. V. 32. № 2. P. 511–521.Mason M., Wanat J.J., Harper S., Schultz D.C., Speicher D.W., Johnson F.B., Skordalakes E. // Structure. 2013. V. 21. № 1. P. 109–120.Mersaoui S.Y., Bonnell E., Wellinger R.J. // Nucl. Acids Res. 2018. V. 46. № 6. P. 2975–2989.Pennock E., Buckley K., Lundblad V. // Cell. 2001. V. 104. № 3. P. 387–396.Chen H., Xue J., Churikov D., Hass E.P., Shi S., Lemon L.D., Luciano P., Bertuch A.A., Zappulla D.C., Géli V., et al. // Cell. 2018. V. 172. № 1–2. P. 331–343.e13.Hang L.E., Liu X., Cheung I., Yang Y., Zhao X. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2011. V. 18. № 8. P. 920–926.Rice C., Skordalakes E. // Computational Struct. Biotechnol. J. 2016. V. 14. P. 161–167.Steinberg-Neifach O., Lue N.F. // Front. Genet. 2015. V. 6. Р. 162.Lue N.F., Chan J. // J. Biol. Chem. 2013. V. 288. № 40. P. 29115–29123.Sun J., Yu E.Y., Yang Y., Confer L.A., Sun S.H., Wan K., Lue N.F., Lei M. // Genes Dev. 2009. V. 23. № 24. P. 2900–2914.Yu E.Y., Sun J., Lei M., Lue N.F. // Mol. Cell. Biol. 2012. V. 32. № 1. P. 186–198.Lue N.F., Zhou R., Chico L., Mao N., Steinberg-Neifach O., Ha T. // PLoS Genet. 2013. V. 9. № 1. P. e1003145.Steinberg-Neifach O., Wellington K., Vazquez L., Lue N.F. // Nucl. Acids Res. 2015. V. 43. № 4. P. 2164–2176.Gietz R.D., Schiestl R.H. // Nat. Protocols. 2007. V. 2. № 1. P. 31–34.