Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1085110.32607/20758251-2019-11-2-77-81Research ArticlesЭкспериментальные статьиResearch ArticleStudying the Possibilities of Using 2-Halogen-Substituted Acetamides As Acyl Donors in Penicillin Acylase-Catalyzed ReactionsИзучение возможностей использования 2-галоген-замещенных ацетамидов в качестве ацильных доноров в реакциях, катализируемых пенициллинацилазамиPaninN. V.ПанинН. В.
Russian Federation
vytas@belozersky.msu.ruNikulinM. V.НикулинМ. В.
Russian Federation
vytas@belozersky.msu.ruTiurinE. S.ТюринЕ. С.
Russian Federation
vytas@belozersky.msu.ruDrobotV. V.ДроботВ. В.
Russian Federation
vytas@belozersky.msu.ruMorozovaI. A.МорозоваИ. А.
Russian Federation
vytas@belozersky.msu.ruŠvedasV. K.ШвядасВ. К.
Russian Federation
vytas@belozersky.msu.ruBelozersky Institute of Physicochemical BiologyНИИ физико-химической биологии им. А.Н. БелозерскогоLomonosov Moscow State UniversityМосковский государственный университет им. М.В. Ломоносова15062019112VOL 11, NO2 (2019)ТОМ 11, №2 (2019)778121012020Copyright ©; 2019, Panin N.V., Nikulin M.V., Tiurin E.S., Drobot V.V., Morozova I.A., Švedas V.K.Copyright ©; 2019, Панин Н.В., Никулин М.В., Тюрин Е.С., Дробот В.В., Морозова И.А., Швядас В.К.2019Panin N.V., Nikulin M.V., Tiurin E.S., Drobot V.V., Morozova I.A., Švedas V.K.Панин Н.В., Никулин М.В., Тюрин Е.С., Дробот В.В., Морозова И.А., Швядас В.К.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10851

The possibility of using amides of halogen-substituted acetic acids as acyl donors in penicillin acylase-catalyzed reactions has been investigated, and the ability of this group of compounds to inactivate enzymes in the course of the catalytic conversion has been established. The strongest inactivating effect was demonstrated by iodoacetamide and bromoacetamide. However, the negative contribution of this side activity can be minimized by decreasing the temperature, when the rate of acyl donor conversion by penicillin acylases is still high enough, but the impact of enzyme inactivation becomes less significant. The catalytic activity of penicillin acylase from Alcaligenes faecalis in the conversion of 2-haloacetamides was significantly (5-8 times) higher than that of penicillin acylase from Escherichia coli.

Исследованы возможности использования амидов галоген-замещенных уксусных кислот в качестве ацильных доноров в реакциях, катализируемых пенициллинацилазами. Обнаружена способность соединений этой группы инактивировать ферменты в ходе каталитического превращения. Наиболее сильное инактивирующее действие проявляли йодацетамид и бромацетамид, однако негативное влияние этой побочной активности можно минимизировать при понижении температуры, когда каталитическая активность пенициллинацилаз по отношению к этим ацильным донорам остается достаточно высокой, а вклад инактивации фермента в ходе реакции становится менее значительным. Каталитическая активность пенициллинацилазы из Alcaligenes faecalis по отношению к 2-галогенацетамидам существенно (в 5-8 раз) превышала активность пенициллинацилазы из Escherichia coli.

Penicillin acylasessubstrate specificity2-haloacetamidesinactivation during the reaction2-галогенацетамидыинактивация в ходе реакциипенициллинацилазысубстратная специфичностьРабота выполнена при финансовой поддержке Российского научного фонда (грант № 17-74-10255).This work was supported by the Russian Science Foundation (grant No. 17-74-10255).[1] Svedas V.K., Margolin A.L., Borisov I.L., Berezin I.V. // Enzyme.Microb.Technol. 1980, V.2, P.313-317[2] Gololobov M.Y., Borisov I.L., Svedas V.K. // J. Theor. Biol. 1989, V.140, P.193-104[3] Youshko M.I., Švedas V.K. // Biochemistry (Moscow). 2000, V.65, №12, P.1367-1375[4] Gonçalves L.R.B., Sousa R.Jr., Fernandez-Lafuente R., Guisan J.M., Giordano R.L.C., Giordano R.C. // Biotechnology and Bioengineering 2002, V.80, №6, P.622-631[5] Youshko M.I., Švedas V.K. // Adv. Synth. Catal. 2002, V.344, №8, P.894-898[6] Youshko M.I., Van Langen L.M., De Vroom E., Van Rantwijk F., Sheldon R.A., Svedas V.K. // Biotechnology and Bioengineering 2002, V.78, №5, P.589-593[7] Youshko M.I., Moody H.M., Bukhanov A.L., Boosten W.H.J., Svedas V.K. // Biotechnology and Bioengineering 2004, V.85, №3, P.323-329[8] Zhang Y.W., Wei D.Z. // Preparative Biochemistry & Biotechnology. 2008, V.38, P.129-138[9] Terreni M., Tchamkam J.G., Sarnataro U., Rocchietti S., Fernaґndez-Lafuente R., Joseґ M., Guisan J.M. // Adv. Synth. Catal. 2005, V.347, P.121-128[10] Feng S.X., Liang S.Z., Lou W.Y. // Biocatal. Biotransform. 2008, V.26, №4, P.321-332[11] Susana Bernardino M.S.A., Fernandes P., Fonseca L.P. // Biotechnology and Bioengineering 2010, V.107, №5, P.753-762[12] Wang H.L., Li L.W. // Chin. J. Mod. Appl. Pharm. 2010, V.27, №2, P.126-127[13] Zhang X.L., Zong M.H., Li N. // Bioresour. Bioprocess. 2016, V.3, №49, P.1-8[14] Handbook of the chemist // “Handbook of the chemist” V.2. Leningrad-Moscow: Publishing House Khimia, 1964 1964, V.2, P.1024-1025[15] Shcherbakova T.A., Korennykh A.V., van Langen L.M., Sheldon R.A., Švedas V.K. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2004, V.31, P.63-65