Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1059710.32607/20758251-2013-5-3-126-129Short communicationsКраткие сообщенияResearch ArticleStabilization of the Central Part of Tropomyosin Molecule Alters the Ca 2+-sensitivity of Actin-Myosin InteractionСтабилизация центральной части тропомиозина изменяет чувствительность актин-миозинового взаимодействия к ионам кальцияShchepkinD. V.ЩепкинД. В.
Russian Federation
levitsky@inbi.ras.ruMatyushenkoA. M.МатюшенкоA. M.
Russian Federation
levitsky@inbi.ras.ruKopylovaG. V.КопыловаГ. В.
Russian Federation
levitsky@inbi.ras.ruArtemovaN. V.АртемоваН. В.
Russian Federation
levitsky@inbi.ras.ruBershitskyS. Y.БершицкийС. Ю.
Russian Federation
levitsky@inbi.ras.ruTsaturyanA. K.ЦатурянA. K.
Russian Federation
levitsky@inbi.ras.ruLevitskyD. I.ЛевицкийД. И.
Russian Federation
levitsky@inbi.ras.ruInstitute of Immunology and PhysiologyИнститут иммунологии и физиологии УрО РАНBach Institute of Biochemistry, Russian Academy of SciencesИнститут биохимии им. А.Н. Баха РАНInstitute of Mechanics, Lomonosov Moscow State UniversityИнститут механики Московского государственного университета им. М.В. ЛомоносоваBelozersky Institute of Physico-Chemical BiologyНИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова1509201353VOL 5, NO3 (2013)ТОМ 5, №3 (2013)12612917012020Copyright ©; 2013, Shchepkin D.V., Matyushenko A.M., Kopylova G.V., Artemova N.V., Bershitsky S.Y., Tsaturyan A.K., Levitsky D.I.Copyright ©; 2013, Щепкин Д.В., Матюшенко A.M., Копылова Г.В., Артемова Н.В., Бершицкий С.Ю., Цатурян A.K., Левицкий Д.И.2013Shchepkin D.V., Matyushenko A.M., Kopylova G.V., Artemova N.V., Bershitsky S.Y., Tsaturyan A.K., Levitsky D.I.Щепкин Д.В., Матюшенко A.M., Копылова Г.В., Артемова Н.В., Бершицкий С.Ю., Цатурян A.K., Левицкий Д.И.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10597

We show that the mutations D137L and G126R, which stabilize the central part of the tropomyosin (Tm) molecule, increase both the maximal sliding velocity of the regulated actin filaments in the in vitro motility assay at high Са 2+ concentrations and the Са 2+-sensitivity of the actin-myosin interaction underlying this sliding. Based on an analysis of the recently published data on the structure of the actin-Tm–myosin complex, we suppose that the physiological effects of these mutations in Tm can be accounted for by their influence on the interactions between the central part of Tm and certain sites of the myosin head.

Показано, что мутации D137L и G126R, стабилизирующие центральную часть молекулы тропомиозина (ТМ), увеличивают максимальную скорость скольжения регулируемых актиновых филаментов в искусственной подвижной системе при высоких концентрациях Са 2+ и повышают Са 2+ -чувствительность актин-миозинового взаимодействия, обеспечивающего такое скольжение. На основе анализа опубликованных данных о структуре комплекса актин-ТМ-миозин высказано предположение, что физиологические эффекты этих мутаций в ТМ могут быть обусловлены влиянием на взаимодействия между центральной частью ТМ и определенными участками головки миозина.

actin-myosin interactionin vitro motility assayregulation of muscle contractiontropomyosinактинискусственная подвижная системамиозинрегуляция мышечного сокращениятропомиозинThis work was supported by the RFBR (grants No. 12-04-00411-a, 11-04-00750-a, 11-04-00908-a and 12-04-31328-mol-a, 13-04-40099, 13-04- 40100, 13-04-40101) and the Molecular and Cellular Biology Program of the Presidium of the Russian Academy of Sciences.Работа поддержана РФФИ (гранты № 12-04-00411-а, 11-04-00750-а, 11-04-00908-а и 12-04-31328-мол-а, 13-04-40099, 13-04-40100, 13-04-40101) и Программой «Молекулярная и клеточная биология» Президиума РАН.[1] McKillop D.F.A., Geeves M.A. // Biophys. J. 1993, V.65, P.693-701[2] Nevzorov I.A., Levitsky D.I. // Biochemistry (Moscow). 2077, V.76, №13, P.1507-1527[3] Sumida J.P., Wu E., Lehrer S.S. // J. Biol. Chem. 2008, V.283, P.6728-6734[4] Nevzorov I.A., Nikolaeva O.P., Kainov Y.A., Redwood C.S., Levitsky D.I. // J. Biol. Chem. 2011, V.286, P.15766-15772[5] Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Nikitina L.V., Katsnelson L.B., Bershitsky S.Y. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010, V.401, №1, P.159-163[6] Homsher E., Kim B., Bobkova A., Tobacman L.S. // Biophys. J. 1996, V.70, P.1881-1892[7] Mashanov G.I., Molloy J.E. // Biophys. J. 2007, V.92, №6, P.2199-2211[8] Behrmann E., Müller M., Penczek P.A., Mannherz H.G., Manstein D.J., Raunser S. // Cell. 2010, V.150, №2, P.327-338[9] Lehman W., Craig R. // Adv. Exp. Med. Biol. 2008, V.644, P.95-109