The recombinant isoforms Lc-LTP1 and Lc-LTP3 of the lentil lipid transfer protein were overexpressed in E. coli cells. It was confirmed that both proteins are stabilized by four disulfide bonds and characterized by a high proportion of the α-helical structure. It was found that Lc-LTP1 and Lc-LTP3 possess antimicrobial activity and can bind fatty acids. Both isoforms have the ability to bind specific IgE from sera of patients with food allergies, which recognize similar epitopes of the major peach allergen Pru p 3. Both isoforms were shown to have immunological properties similar to those of other plant allergenic LTPs, but Lc-LTP3 displayed a less pronounced immunoreactivity.
Рекомбинантные изоформы Lc-LTP1 и Lc-LTP3 липид-транспортирующего белка чечевицы получены путем гетерологичной экспрессии в клетках Escherichia coli. Подтверждено, что структура данных белков стабилизирована четырьмя дисульфидными связями и содержит α-спиральные участки. Установлено, что Lc-LTP1 и Lc-LTP3 обладают антимикробной активностью и способностью связывать жирные кислоты. Обе изоформы связываются со специфическими IgE из сывороток пациентов с пищевой аллергией, распознающими схожие эпитопы основного аллергена персика Pru p 3. Показано, что иммунологические свойства обеих изоформ имеют черты сходства с другими растительными аллергенными LTP, но Lc-LTP3 обладает менее выраженной иммунореактивностью.