Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1046310.32607/20758251-2016-8-1-90-97Research ArticlesЭкспериментальные статьиResearch ArticleBinding of Protein Factor CTCF within Chicken Genome Alpha-Globin LocusСвязывание белкового фактора CTCF в альфа-глобиновом локусе генома курKotovaE. S.КотоваE. С.
Russian Federation
lev@ibch.ruAkopovS. B.АкоповС. Б.
Russian Federation
lev@ibch.ruDidychD. A.ДидычД. A.
Russian Federation
lev@ibch.ruPetrovaN. V.ПетроваН. В.
Russian Federation
lev@ibch.ruIarovaiaO. V.ЯроваяO. В.
Russian Federation
lev@ibch.ruRazinS. V.РазинС. В.
Russian Federation
lev@ibch.ruNikolaevL. G.НиколаевЛ. Г.
Russian Federation
lev@ibch.ruShemyakin-Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of SciencesИнститут биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАНInstitute of Gene Biology, Russian Academy of SciencesИнститут биологии гена РАН1503201681VOL 8, NO1 (2016)ТОМ 8, №1 (2016)909717012020Copyright ©; 2016, Kotova E.S., Akopov S.B., Didych D.A., Petrova N.V., Iarovaia O.V., Razin S.V., Nikolaev L.G.Copyright ©; 2016, Котова E.С., Акопов С.Б., Дидыч Д.A., Петрова Н.В., Яровая O.В., Разин С.В., Николаев Л.Г.2016Kotova E.S., Akopov S.B., Didych D.A., Petrova N.V., Iarovaia O.V., Razin S.V., Nikolaev L.G.Котова E.С., Акопов С.Б., Дидыч Д.A., Петрова Н.В., Яровая O.В., Разин С.В., Николаев Л.Г.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10463

A systematic search for DNA fragments containing potential CTCF transcription factor binding sites in the chicken alpha-globin domain and its replica rolex flanking regions was performed by means of the two-dimension electrophoretic mobility shift assay. For the alpha-globin domain fragments selected, the occupancy by the CTCF in erythroid and lymphoid chicken cells was tested by chromatin immunoprecipitation. asian rolex replica Only one of 13 DNA fragments capable of CTCF binding in vitro was efficiently bound to this protein in vivo in erythroid cells, and somewhat less efficiently - in lymphoid cells. So, binding of CTCF to the DNA fragment in vitro in most cases does not mean that this fragment will be occupied by CTCF in the cell nucleus. Yet, CTCF binding in vivo, as a rule, is accompanied by the binding of the protein to this DNA region in vitro. replica rolex watches ebay During the erythroid differentiation, no significant changes in CTCF binding to the DNA fragments studied were detected.

В альфа-глобиновом локусе генома кур и окружающих областях с использованием метода двумерного сдвига электрофоретической подвижности проведен систематический поиск фрагментов ДНК, содержащих потенциальные сайты связывания фактора транскрипции CTCF. При помощи иммунопреци питации хроматина проверена занятость белком CTCF таких сайтов в отобранных фрагментах в эритроидных и лимфоидных клетках. Лишь один из 13 фрагментов ДНК, связывающихся с CTCF in vitro, с высокой эффективностью взаимодействует с этим белком in vivo в эритроидных клетках и менее эффективно в лимфоидных. Таким образом, связывание CTCF с участком ДНК in vitro по большей части не означает, что этот участок будет занят CTCF в ядре клетки. Связывание же CTCF in vivo, как правило, сопровождается связыванием белка с данным участком in vitro. При эритроидной дифференцировке не происходит существенных изменений в связывании CTCF с исследованными фрагментами ДНК.

globin genestranscription factor CTCFerythroid differentiationгены глобиновфактор транскрипции CTCFэритроидная дифференцировкаThis work was supported by the Russian Leading Scientific Schools Programme (project NSH_1674.2012.4), Presidium of RAS Molecular and Cellular Biology Programme and RFBR (projects No. 10-04-01365, 10-04-01472, 14-04-00010).Работа финансировалась программой поддержки ведущих научных школ России (проект НШ_1674.2012.4), программой Президиума РАН «Молекулярная и клеточная биология» и РФФИ (проекты № 10-04-01365, 10-04-01472, 14-04-00010).[1] Razin S. V., Ulianov S. V., Ioudinkova E. S., Gushchanskaya E. S., Gavrilov A. A., Iarovaia O. V. // Biochemistry (Mosc). 2012, V.77, P.1409-1423[2] Flint J., Tufarelli C., Peden J., Clark K., Daniels R.J., Hardison R., Miller W., Philipsen S., Tan-Un K.C., McMorrow T. // Human Molecular Genetics 2001, V.10, P.371-382[3] Razin S.V., Rynditch A., Borunova V., Ioudinkova E., Smalko V., Scherrer K. // J. Cell Biochem. 2004, V.92, P.445-457[4] Anguita E., Johnson C.A., Wood W.G., Turner B.M., Higgs D.R. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001, V.98, P.12114-12119[5] Holwerda S.J., de Laat W. // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2013, V.368, 20120369[6] Nikolaev L.G., Akopov S.B., Didych D.A., Sverdlov E.D. // Curr. Genomics. 2009, V.10, P.294-302[7] Valadez-Graham V., Razin S.V., Recillas-Targa F. // Nucleic Acids Research 2004, V.32, P.1354-1362[8] Klochkov D., Rincon-Arano H., Ioudinkova E.S., Valadez-Graham V., Gavrilov A., Recillas-Targa F., Razin S.V. // Mol. Cell Biol. 2006, V.26, P.1589-1597[9] Martin D., Pantoja C., Fernandez Minan A., Valdes-Quezada C., Molto E., Matesanz F., Bogdanovic O., de la Calle-Mustienes E., Dominguez O., Taher L. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2011, V.18, P.708-714[10] Valdes-Quezada C., Arriaga-Canon C., Fonseca-Guzman Y., Guerrero G., Recillas-Targa F. // Epigenetics. 2013, V.8, P.827-838[11] Chernov I.P., Akopov S.B., Nikolaev L.G., Sverdlov E.D. // Biotechniques. 2006, V.41, P.91-96[12] Vetchinova A.S., Akopov S.B., Chernov I.P., Nikolaev L.G., Sverdlov E.D. // Anal. Biochem. 2006, V.354, P.85-93[13] Beug H., von Kirchbach A., Doderlein G., Conscience J.F., Graf T. // Cell. 1979, V.18, P.375-390[14] Nicolas R.H., Partington G., Major G.N., Smith B., Carne A.F., Huskisson N., Goodwin G. // Cell Growth Differ. 1991, V.2, P.129-135[15] Orkin S.H., Harosi F.I., Leder P. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975, V.72, P.98-102[16] Gavrilov A.A., Razin S.V. // Nucleic Acids Research 2008, V.36, P.4629-4640[17] Kotova E. S., Sorokina I. V., Akopov S. B., Nikolaev L. G., Sverdlov E. D. // Biochemistry (Mosc). 2013, V.78, P.879-883[18] Gushchanskaya E.S., Artemov A.V., Ulyanov S.V., Logacheva M.D., Penin A.A., Kotova E.S., Akopov S.B., Nikolaev L.G., Iarovaia O.V., Sverdlov E.D. // Epigenetics. 2014, V.9, P.951-963[19] Nikolaev L.G., Tsevegiyn T., Akopov S.B., Ashworth L.K., Sverdlov E.D. // Nucleic Acids Research 1996, V.24, P.1330-1336[20] Orlando V. // Trends Biochem. Sci. 2000, V.25, P.99-104[21] Ruijter J.M., Ramakers C., Hoogaars W.M., Karlen Y., Bakker O., van den Hoff M.J., Moorman A.F. // Nucleic Acids Research 2009, V.37, P.e45[22] Kohne A.C., Baniahmad A., Renkawitz R. // J. Mol. Biol. 1993, V.232, P.747-755[23] Filippova G.N., Fagerlie S., Klenova E.M., Myers C., Dehner Y., Goodwin G., Neiman P.E., Collins S.J., Lobanenkov V.V. // Mol. Cell Biol. 1996, V.16, P.2802-2813[24] Meyer L.R., Zweig A.S., Hinrichs A.S., Karolchik D., Kuhn R.M., Wong M., Sloan C.A., Rosenbloom K.R., Roe G., Rhead B. // Nucleic Acids Research 2013, V.41, P.D64-D69[25] Targa F.R., de Moura Gallo C.V., Huesca M., Scherrer K., Marcaud L. // Gene. 1993, V.129, P.229-237[26] Arnold R., Burcin M., Kaiser B., Muller M., Renkawitz R. // Nucleic Acids Research 1996, V.24, P.2640-2647[27] MacPherson M.J., Sadowski P.D. // BMC Mol. Biol. 2010, V.11, P.101[28] Bell A.C., Felsenfeld G. // Nature 2000, V.405, P.482-485[29] Hark A.T., Schoenherr C.J., Katz D.J., Ingram R.S., Levorse J.M., Tilghman S.M. // Nature 2000, V.405, P.486-489[30] Nakahashi H., Kwon K.R., Resch W., Vian L., Dose M., Stavreva D., Hakim O., Pruett N., Nelson S., Yamane A. // Cell Rep. 2013, V.3, P.1678-1689[31] // The ENCODE Project Consortium. // Nature 2012, V.489, P.57-74[32] Teif V.B., Beshnova D.A., Vainshtein Y., Marth C., Mallm J.P., Hofer T., Rippe K. // Genome Res. 2014, V.24, P.1285-1295