Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1039210.32607/20758251-2017-9-2-82-87Research ArticlesЭкспериментальные статьиResearch ArticleBacteriolytic Activity Of Human Interleukin-2, Chicken Egg Lysozyme In The Presence Of Potential EffectorsВлияние различных эффекторов на бактериолитическую активность интерлейкина-2 человека и лизоцима куриного яйцаLevashovP. A.ЛевашовП. A.
Russian Federation
levashov@yahoo.comMatolyginaD. A.МатолыгинаД. A.
Russian Federation
levashov@yahoo.comOvchinnikovaE. D.ОвчинниковаE. Д.
Russian Federation
levashov@yahoo.comAtroshenkoD. L.АтрошенкоД. Л.
Russian Federation
levashov@yahoo.comSavinS. S.СавинС. С.
Russian Federation
levashov@yahoo.comBelogurovaN. G.БелогуроваН. Г.
Russian Federation
levashov@yahoo.comSmirnovS. A.СмирновС. A.
Russian Federation
levashov@yahoo.comTishkovV. I.ТишковВ. И.
Russian Federation
vitishkov@gmail.comLevashovA. V.ЛевашовA. В.
Russian Federation
levashov@yahoo.comM.V. Lomonosov Moscow State UniversityМосковский государственный университет им. М.В. ЛомоносоваResearch Center of Biotechnology of the Russian Academy of SciencesФедеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН1506201792VOL 9, NO2 (2017)ТОМ 9, №2 (2017)828717012020Copyright ©; 2017, Levashov P.A., Matolygina D.A., Ovchinnikova E.D., Atroshenko D.L., Savin S.S., Belogurova N.G., Smirnov S.A., Tishkov V.I., Levashov A.V.Copyright ©; 2017, Левашов П.A., Матолыгина Д.A., Овчинникова E.Д., Атрошенко Д.Л., Савин С.С., Белогурова Н.Г., Смирнов С.A., Тишков В.И., Левашов A.В.2017Levashov P.A., Matolygina D.A., Ovchinnikova E.D., Atroshenko D.L., Savin S.S., Belogurova N.G., Smirnov S.A., Tishkov V.I., Levashov A.V.Левашов П.A., Матолыгина Д.A., Овчинникова E.Д., Атрошенко Д.Л., Савин С.С., Белогурова Н.Г., Смирнов С.A., Тишков В.И., Левашов A.В.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10392

The bacteriolytic activity of interleukin-2 and chicken egg lysozyme in the presence of various substances has been studied. Glycine and lysine do not affect the activity of interleukin-2 but increase that of lysozyme, showing a bell-shape concentration dependence peaking at 1.5 mM glycine and 18 mM lysine. Arginine and glutamate activate both interleukin-2 and lysozyme with a concentration dependence of the saturation type. Aromatic amino acids have almost no effect on the activity of both interleukin-2 and lysozyme. Aromatic amines, tryptamine, and tyramine activate interleukin-2 but inhibit lysozyme. Peptide antibiotics affect interleukin and lysozyme similarly and exhibit maximum activity in the micromolar range of antibiotics. Taurine has no effect on the activity of interleukin-2 and lysozyme. Mildronate showed no influence on lysozyme, but it activated interleukin-2 with the activity maximum at 3 mM. EDTA activates both interleukin-2 and lysozyme at concentrations above 0.15 mM.

Изучено влияние различных веществ на бактериолитическую активность интерлейкина-2 и лизоцима куриного яйца. Показано, что глицин и лизин не влияют на активность интерлейкина-2. Влияние этих аминокислот на лизоцим характеризуется колоколообразной зависимостью с максимумом при 1.5 и 18 мМ для глицина и лизина соответственно. Аргинин и глутамат активируют и интерлейкин-2, и лизоцим, проявляя концентрационную зависимость, близкую к гиперболической. Ароматические аминокислоты практически не влияют на активность обоих белков. Ароматические амины триптамин и тирамин активируют интерлейкин-2, но ингибируют лизоцим. Пептидные антибиотики действуют на интерлейкин-2 и лизоцим сходным образом с максимумом в области микромолярных концентраций. Таурин практически не влияет на интерлейкин-2 и лизоцим. Милдронат не влияет на лизоцим, но активирует интерлейкин-2, максимальный эффект достигается при концентрации эффектора 3 мM. EDTA в концентрации 0.15 мМ и выше вызывает активацию как интерлейкина-2, так и лизоцима.

bacteriolytic activitychicken egg lysozymeinterleukin-2бактериолитическая активностьинтерлейкин-2лизоцим куриного яйцаThis work was financially supported by the Russian Science Foundation (project № 15-14-00012).Работа выполнена при финансовой поддержке РНФ (проект № 15-14-00012 «Исследование бактериолитической активности интерлейкина-2»).[1] Mizui M., Tsokos G.C. // Curr. Rheumatol. Rep. 2016, V.18, №11, P.68[2] Gill D.M., Stenehjem D.D., Parikh K., Merriman J., Sendilnathan A., Agarwal A.M., Hahn A.W., Gupta S., Tantravahi S.K., Samlowski W.E., Agarwal N. // Ecancermedicalscience. 2016, V.10, P.676[3] Sedov S.A., Belogurova N.G., Shipovskov S.V., Semenova M.V., Gitinov M.M., Levashov A.V., Levashov P.A. // Rus. J. Bioorg. Chem. 2012, V.38, №3, P.274-281[4] Levashov P.A., Sedov S.A., Belogurova N.G., Shipovskov S.V., Levashov A.V. // Biochemistry (Moscow). 2012, V.77, №11, P.1312-1314[5] Levashov P.A., Matolygina D.A., Osipova H.E., Savin S.S., Zaharova G.S., Gasanova D.A., Belogurova N.G., Ovchinnikova E.D., Smirnov S.A., Tishkov V.I., Levashov A.V. // Moscow Univ. Chem. Bull. 2015, V.70, №6, P.257-261[6] Levashov P.A., Ovchinnikova E.D., Morozova O.A., Matolygina D.A., Osipova H.E., Cherdyntseva T.A., Savin S.S., Zakharova G.S., Alekseeva A.A., Belogurova N.G., Smirnov S.A., Tishkov V.I., Levashov A.V. // Acta Naturae. 2016, V.8, №1(28), P.98-102[7] Maniatis T., Fritsch E.F., Sambrook J. // Molecular Cloning: A Laboratory Manual, New York: Cold Spring Lab. Press. 1982[8] Levashov P.A., Sedov S.A., Shipovskov S.V., Belogurova N.G., Levashov A.V. // Anal. Chem. 2010, V.82, P.2161-2163[9] Minami M., Ando T., Hashikawa S., Torii K., Hasegawa T., Israel D.A., Ina K., Kusugami K., Goto H., Ohta M. // Antimicrob Agents Chemother. 2004, V.48, №10, P.3782-3788[10] Shah D., Shaikh A.R. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2016, V.34, №1, P.104-114[11] Matolygina D.A., Osipova H.E., Smirnov S.A., Belogurova N.G., Eremeev N.L., Tishkov V.I., Levashov A.V., Levashov P.A. // Moscow Univ. Chem. Bull.. 2015, V.70, №6, P.262-267[12] Sedov S.A., Belogurova N.G., Shipovskov S., Levashov A.V., Levashov P.A. // Colloids Surf. B. 2011, V.88, P.131-133[13] Afonin P.V., Fokin A.V., Tsygannik I.N., Mikhailova I.Yu., Onoprienko L.V., Mikhaleva I.I., Ivanov V.T., Mareeva T.Yu., Nesmeyanov V.A., Li N., Pangborn Duax W.L., Pletnev V.Z. // Protein Sci. 2001, V.10, №8, P.1514-1521[14] Zong L., Teng D., Wang X., Mao R., Yang N., Hao Y., Wang J. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2016, V.100, №11, P.5045-5057[15] Yu Zh., Qin W., Lin J., Fang Sh., Qiu J. // Biomed. Res. Int. 2015, P.679109[16] Levashov P.A., Belogurova N.G., Sedov S.A., Klyachko N.L., Levashov A.V., Popov D.V., Popova V.M., Zhilenkov E.L., Dyatlov I.A., Morozova O.A. // Biochemistry (Moscow). 2010, V.75, №9, P.1160-1164[17] Liepinsh E., Konrade I., Skapare E., Pugovics O., Grinberga S., Kuka J., Kalvinsh I., Dambrova M.J. // Pharm. Pharmacol. 2011, V.63, №9, P.1195-1201[18] Beitnere U., Dzirkale Z., Isajevs S., Rumaks J., Svirskis S., Klusa V. // Eur. J. Pharmacol. 2014, V.745, P.76-83