Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1035910.32607/20758251-2017-9-4-26-30ReviewsОбзорыResearch ArticleThe Contribution of Ribosomal Protein S1 to the Structure and Function of Qβ ReplicaseВклад рибосомного белка S1 в структуру и функцию Qβ-репликазыKutlubaevaZ. Sh.КутлубаеваЗ. Ш.
Russian Federation
alexch@vega.protres.ruChetverinaЕ. V.ЧетверинаЕ. В.
Russian Federation
alexch@vega.protres.ruChetverinA. B.ЧетверинA. Б.
Russian Federation
alexch@vega.protres.ruInstitute of Protein ResearchИнститут белка РАН1512201794VOL 9, NO4 (2017)ТОМ 9, №4 (2017)263017012020Copyright ©; 2017, Kutlubaeva Z.S., Chetverina Е.V., Chetverin A.B.Copyright ©; 2017, Кутлубаева З.Ш., Четверина Е.В., Четверин A.Б.2017Kutlubaeva Z.S., Chetverina Е.V., Chetverin A.B.Кутлубаева З.Ш., Четверина Е.В., Четверин A.Б.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10359

The high resolution crystal structure of bacterial ribosome was determined more than 10 years ago; however, it contains no information on the structure of the largest ribosomal protein, S1. This unusual protein comprises six flexibly linked domains; therefore, it lacks a fixed structure and this prevents the formation of crystals. Besides being a component of the ribosome, protein S1 also serves as one of the four subunits of Qβ replicase, the RNA-directed RNA polymerase of bacteriophage Qβ. In each case, the role of this RNA-binding protein has been thought to consist in holding the template close to the active site of the enzyme. In recent years, a breakthrough was made in studies of protein S1 within Qβ replicase. This includes the discovery of its paradoxical ability to displace RNA from the replicase complex and determining the crystal structure of its fragment capable of performing this function. The new findings call for a re-examination of the contribution of protein S1 to the structure and function of the ribosome.

Кристаллическая структура бактериальной рибосомы была решена с высоким разрешением более 10 лет назад, однако она не содержит информации о структуре самого большого рибосомного белка - S1. Этот необычный белок состоит из шести гибко сочлененных доменов, поэтому он не имеет фиксированной структуры, что мешает образованию кристаллов. Белок S1 является не только компонентом рибосомы, но и одной из четырех субъединиц Qβ-репликазы - РНК-зависимой-РНК-полимеразы бактериофага Qβ. Считалось, что в обоих случаях роль этого РНК-связывающего белка состоит в удержании матрицы вблизи активного центра фермента. В последние годы был совершен прорыв в исследовании белка S1 в составе Qβ-репликазы. В частности, обнаружена его парадоксальная способность вытеснять РНК из репликазного комплекса и установлена кристаллическая структура его фрагмента, способного выполнять эту функцию. Новые результаты заставляют переосмыслить вклад белка S1 в структуру и функцию рибосомы.

Bacteriophage Qβinitiationcrystal structureOB domainribosomal protein S1RNA replicationRNA-directed RNA polymeraseterminationбактериофаг Qβинициациякристаллическая структураOB-доменрибосомный белок S1репликация РНКРНК-зависимая-РНК-полимеразатерминацияThis work was supported by the Russian Science Foundation (project No. 14-14-00350).Работа поддержана Российским научным фондом (проект № 14-14-00350).[1] Subramanian A.R. // Prog. Nucl. Acid Res. Mol. Biol. 1983, V.28, P.101-142[2] Spirin A.S., Serdyuk I.N., Shpungin J.L., Vasiliev V.D. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979, V.76, №10, P.4867-4871[3] Schuwirth B.S., Borovinskaya M.A., Hau C.W., Zhang W., Vila-Sanjurjo A., Holton J.M., Cate J.H. // Science. 2005, V.310, №5749, P.827-834[4] Chu Y.G., Cantor C.R. // Nucleic Acids Research 1979, V.6, №6, P.2363-2379[5] Moore P.B., Laughrea M. // Nucleic Acids Research 1979, V.6, №6, P.2355-2361[6] Gribskov M. // Gene. 1992, V.119, №1, P.107-111[7] Murzin A.G. // EMBO J. 1993, V.12, №3, P.861-867[8] Kitakawa M., Isono K. // Mol. Gen. Genet. 1982, V.185, №3, P.445-447[9] Sorensen M.A., Frick J., Pedersen S. // J. Mol. Biol. 1998, V.280, №4, P.561-569[10] Byrgazov K., Grishkovskaya I., Arenz S., Coudevylle N., Temmel H., Wilson D.N., Djinovic-Carugo K., Moll I. // Nucleic Acids Research 2015, V.43, №1, P.661-673[11] Hajnsdorf E., Boni I.V. // Biochimie. 2012, V.94, №7, P.1544-1553[12] Chetverin A.B. // Mol. Biol. (Mosk.) 2011, V.45, №1, P.127-137[13] Blumenthal T. // Methods Enzymol. 1979, V.60, P.628-638[14] Bycroft M., Hubbard T.J., Proctor M., Freund S.M., Murzin I.O., A.G. I.O. // Cell. 1997, V.88, №2, P.235-242[15] Draper D.E., Reynaldo L.P. // Nucleic Acids Research 1999, V.27, №2, P.381-388[16] Salah P., Bisaglia M., Aliprandi P., Uzan M., Sizun C., Bontems F. // Nucleic Acids Research 2009, V.37, №16, P.5578-5588[17] Takeshita D., Yamashita S., Tomita K. // Nucleic Acids Research 2014, V.42, №16, P.10809-10822[18] Gytz H., Mohr D., Seweryn P., Yoshimura Y., Kutlubaeva Z., Dolman F., Chelchessa B., Chetverin A.B., Mulder F.A., Brodersen D.E. // Nucleic Acids Research 2015, V.43, №22, P.10893-10906[19] Aliprandi P., Sizun C., Perez J., Mareuil F., Caputo S., Leroy J.L., Odaert B., Laalami S., Uzan M., Bontems F. // J. Biol. Chem. 2008, V.283, №19, P.13289-13301[20] Giraud P., Crechet J., Uzan M., Bontems F., Sizun C. // Biomol. NMR Assign. 2015, V.9, №1, P.107-111[21] Kamen R., Kondo M., Römer W., Weissmann C. // Eur. J. Biochem. 1972, V.31, №1, P.44-51[22] Kamen R. // Kamen R. RNA Phages. Ed. Zinder N.D. Cold Spring Harbor, N.Y.; Cold Spring Harbor Lab. Press, 1975. 1975, P.203-234[23] Vasilyev N.N., Kutlubaeva Z.S., Ugarov V.I., Chetverina H.V., Chetverin A.B. // Nat. Commun. 2013, V.4, P.1781[24] Kolb A., Hermoso J.M., Thomas J.O., Szer W. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977, V.74, №6, P.2379-2383[25] Feix G., Slor H., Weissmann C. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1967, V.57, №5, P.1401-1408[26] Ugarov V.I., Demidenko A.A., Chetverin A.B. // J. Biol. Chem. 2003, V.278, №45, P.44139-44146[27] Richey B., Cayley D.S., Mossing M.C., Kolka C., Anderson C.F., Farrar T.C., Record M.T. Jr. // J. Biol. Chem. 1987, V.262, №15, P.7157-7164[28] Kidmose R.T., Vasiliev N.N., Chetverin A.B., Andersen G.R., Knudsen C.R. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010, V.107, №24, P.10884-10889[29] Takeshita D., Tomita K. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010, V.107, №36, P.15733-15738[30] Olesen H., Knudsen C., Seweryn P., Brodersen D., Kutlubaeva Z., Chetverin A., Mulder F., Jensen L., Yoshimura Y. // Acta Cryst. 2014, V.A70, C1602[31] Takeshita D., Tomita K. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2012, V.19, №2, P.229-237[32] Meyer F., Weber H., Weissmann C. // J. Mol. Biol. 1981, V.153, №3, P.631-660[33] Schuppli D., Miranda G., Qiu S., Weber H. // J. Mol. Biol. 1998, V.283, №3, P.585-593[34] Tomita K. // Int. J. Mol. Sci. 2014, V.15, №9, P.15552-15570