Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1034510.32607/20758251-2018-10-2-65-70Research ArticlesЭкспериментальные статьиResearch ArticleReversible Cyclic Thermal Inactivation of Oligopeptidase B from Serratia proteamaculansОбратимая циклическая термоинактивация олигопептидазы В из Serratia proteamaculansОvchinnikovaM. V.ОвчинниковаМ. В.
Russian Federation
anna.mikhailova@ibch.ruMikhailovaA. G.МихайловаА. Г.anna.mikhailova@ibch.ruKarlinskyD. M.КарлинскийД. М.
Russian Federation
anna.mikhailova@ibch.ruGorlenkoV. А.ГорленкоВ. А.
Russian Federation
anna.mikhailova@ibch.ruRumshL. D.РумшЛ. Д.
Russian Federation
anna.mikhailova@ibch.ruShemyakin-Ovchinnikov Institute of Bioorganic ChemistryИнститут биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАНMoscow State Pedagogical UniversityМосковский педагогический государственный университет15062018102VOL 10, NO2 (2018)ТОМ 10, №2 (2018)657017012020Copyright ©; 2018, Оvchinnikova M.V., Mikhailova A.G., Karlinsky D.M., Gorlenko V.А., Rumsh L.D.Copyright ©; 2018, Овчинникова М.В., Михайлова А.Г., Карлинский Д.М., Горленко В.А., Румш Л.Д.2018Оvchinnikova M.V., Mikhailova A.G., Karlinsky D.M., Gorlenko V.А., Rumsh L.D.Овчинникова М.В., Михайлова А.Г., Карлинский Д.М., Горленко В.А., Румш Л.Д.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10345

A unique property was found for oligopeptidase B from Serratia proteamaculans (PSP) as well as its mutants: they can undergo reversible thermal inactivation at 37°C, with activity being restored or even increased with respect to the initial one upon subsequent cooling. The process can be repeated several times, with the same results achieved (up to 5 cycles). This effect can be explained by a shift in the equilibrium between the inactive open form of the enzyme and the active closed one upon variation of the incubation temperature.

Обнаружено уникальное свойство олигопептидазы В из Serratia proteamaculans (PSP) и ее мутантных вариантов - способность к обратимой термоинактивации при 37°C с возвращением и даже повышением активности выше первоначальной при последующем охлаждении. Процесс можно повторять с теми же результатами многократно (до пяти циклов). Данный эффект можно объяснить сдвигом равновесия между неактивной открытой формой фермента и активной закрытой при изменении температуры инкубации

oligopeptidase BSerratia proteamaculansthermal inactivationолигопептидаза В, Serratia proteamaculans, термоинактивацияThis work was supported by the Russian Science Foundation (grant No. 14-50-00131).Работа выполнена при финансовой поддержке Российского научного фонда (грант № 14-50-00131).[1] Burleigh B.A., Caler E.V., Webster P., Andrews N.W. // J. Cell Biol. 1997, V.136, №3, P.609-620[2] Morty R.E., Shih A.Y., Fülöp V., Andrews N.W. // FEBS Lett. 2005, V.579, №10, P.2191-2196[3] Morty R.E., Pelle R., Vadasz I., Uzcanga G.L., Seeger W., Bubis J.J. // J. Biol. Chem. 2005, V.280, №12, P.10925-10937[4] de Matos Guedes H.L., Duarte Carneiro M.P., de Oliveira Gomes D.C., Rossi-Bergmann B., Giovanni De-Simone S. // Parasitol. Res. 2007, V.101, №4, P.865-875[5] Yan J.B., Wang G.Q., Du P., Zhu D.X., Wang M.W., Jiang X.Y. // Prot. Expr. Purif. 2006, V.47, №2, P.645-650[6] Yoshimoto T., Tabira J., Kabashima T., Inoue S., Ito K. // J. Biochem. 1995, V.117, №3, P.654-660[7] Morty R.E., Fülöp V., Andrews N.W. // Journal of Bacteriology 2002, V.184, №12, P.3329-3337[8] Mustafa M.S.M., Nakajima Y., Oyama H., Iwata N., Ito K. // Biol. Pharm. Bull. 2012, V.35, №11, P.2010-2016[9] Fenno J.C., Lee S.Y., Bayer C.H., Ning Y. // Infect. Immun. 2001, V.69, №10, P.6193-6200[10] Bagarozzi D.A. Jr., Potempa J., Travis J. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 1998, V.18, №3, P.363-369[11] McLuskey K., Paterson N.G., Bland N.D., Isaacs N.W., Mottram J.C. // J. Biol. Chem. 2010, V.285, №50, P.39249-39259[12] Canning P., Rea D., Morty R.E., Fulop V. // PloS One. 2013, V.8, №11, e79349[13] Mikhailova A.G., Likhareva V.V., Khairullin R.F., Lubenets N.L., Rumsh L.D., Demidyuk I.V., Kostrov S.V. // Biochemistry (Moscow). 2006, V.71, №5, P.563-570[14] Khairullin R.F., Mikhailova A.G., Sebyakina T.Yu., Lubenets N.L., Ziganshin R.Kh., Demidyuk I.V., Gromova T.Yu., Kostrov S.V., Rumsh L.D. // Biochemistry (Moscow). 2009, V.74, №10, P.1164-1172[15] Mikhailova A.G., Khairullin R.F., Demidyuk I.V., Gromova T.Yu., Kostrov S.V., Rumsh L.D. // Biochemistry (Moscow). 2011, V.76, №4, P.480-490[16] Mikhailova A.G., Khairullin R.F., Kolomijtseva G.Ya., Rumsh L.D. // Biochemistry (Moscow). 2012, V.77, №3, P.300-306[17] Mikhailova A.G., Khairullin R.F., Demidyuk I.V., Kostrov S.V., Grinberg N.V., Burova T.V., Grinberg V.Ya., Rumsh L.D. // Protein Exp. Purif. 2014, V.93, P.63-76[18] Mikhailova A.G., Nekrasov A.N., Zinchenko A.A., Rakitina T.V., Korzhenevsky D.A., Lipkin A.V., Razguljaeva O.A., Ovchinnikova M.V., Gorlenko V.A., Rumsh L.D. // Biochemistry (Moscow). 2015, V.80, №11, P.1331-1343[19] Ismail N.I.M., Yuasa T., Yuasa K., Nambu Y., Nisimoto M., Goto M., Matsuki H., Inoue M., Nagahama M., Tsuji A. // J. Biochem. 2010, V.147, №2, P.201-211[20] Mikhailova A.G., Rakitina T.V., Timofeev V.I., Karlinsky D.M., Korzhenevsky D.A., Agapova Yu.K., Vlaskina A.V., Ovchinnikova M.V., Gorlenko V.A., Rumsh L.D. // Biochimie. 2017, V.139, P.125-136[21] Walsh K.F., Wilcox P.E. // Meth. Enzymol. 1970, V.19, P.31-41[22] Fukumoto J., Ismaliza N., Ismail M., Kubo M., Kinoshita K., Inoue M., Yuasa K., Nishimoto M., Matsuki H., Tsuji A. // J. Biochem. 2013, V.154, №5, P.465-473