Acta NaturaeActa NaturaeActa Naturae2075-8251Acta Naturae Ltd1032410.32607/20758251-2018-10-3-48-56ForumФорумResearch ArticleThree-Dimensional Structure of Cytochrome c Nitrite Reductase As Determined by Cryo-Electron MicroscopyПространственная структура цитохром c нитритредуктазы, полученная методом криоэлектронной микроскопииBaymukhametovT. N.БаймухаметовT. Н.
Russian Federation
vpopov@inbi.ras.ruChesnokovYu. M.ЧесноковЮ. M.
Russian Federation
vpopov@inbi.ras.ruPichkurE. B.ПичкурE. Б.
Russian Federation
vpopov@inbi.ras.ruBoykoK. M.БойкоK. M.vpopov@inbi.ras.ruTikhonovaT. V.ТихоноваT. В.
Russian Federation
vpopov@inbi.ras.ruMyasnikovA. G.МясниковA. Г.
United States
vpopov@inbi.ras.ruVasilievA. L.ВасильевA. Л.
Russian Federation
vpopov@inbi.ras.ruLipkinA. V.ЛипкинA. В.
Russian Federation
vpopov@inbi.ras.ruPopovV. O.ПоповВ. O.
Russian Federation
vpopov@inbi.ras.ruKovalchukM. V.КовальчукM. В.
Russian Federation
vpopov@inbi.ras.ruNational Research Center «Kurchatov Institute»Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт»Bach Institute of Biochemistry, Research Center of Biotechnology of the Russian Academy of SciencesФедеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» РАНPetersburg Nuclear Physics Institute named by B.P. Konstantinov of NRC «Kurchatov Institute»University of California San Francisco Mission BayInstitute of Genetics and of Molecular and Cellular BiologyПетербургский институт ядерной физики им. Б.П. Константинова национального исследовательского центра «Курчатовский институт»University of California San FranciscoCentre for Integrative Biology, Department of Integrated Structural Biology, Institute of Genetics and of Molecular and Cellular BiologyФедеральный научно-исследовательский центр «Кристаллография и фотоника» РАНNational Research Center «Kurchatov Institute»Bach Institute of Biochemistry, Research Center of Biotechnology of the Russian Academy of SciencesНациональный исследовательский центр «Курчатовский институт»Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» РАНNational Research Center «Kurchatov Institute»Shubnikov Institute of Crystallography of Federal Scientific Research Centre «Crystallography and Photonics» Russian Academy of SciencesНациональный исследовательский центр «Курчатовский институт»Федеральный научно-исследовательский центр «Кристаллография и фотоника» РАН15092018103VOL 10, NO3 (2018)ТОМ 10, №3 (2018)485617012020Copyright ©; 2018, Baymukhametov T.N., Chesnokov Y.M., Pichkur E.B., Boyko K.M., Tikhonova T.V., Myasnikov A.G., Vasiliev A.L., Lipkin A.V., Popov V.O., Kovalchuk M.V.Copyright ©; 2018, Баймухаметов T.Н., Чесноков Ю.M., Пичкур E.Б., Бойко K.M., Тихонова T.В., Мясников A.Г., Васильев A.Л., Липкин A.В., Попов В.O., Ковальчук M.В.2018Baymukhametov T.N., Chesnokov Y.M., Pichkur E.B., Boyko K.M., Tikhonova T.V., Myasnikov A.G., Vasiliev A.L., Lipkin A.V., Popov V.O., Kovalchuk M.V.Баймухаметов T.Н., Чесноков Ю.M., Пичкур E.Б., Бойко K.M., Тихонова T.В., Мясников A.Г., Васильев A.Л., Липкин A.В., Попов В.O., Ковальчук M.В.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://actanaturae.ru/2075-8251/article/view/10324

The structure of cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens was determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) at a 2.56 Å resolution. Possible structural heterogeneity of the enzyme was assessed. The backbone and side-chain orientations in the cryo-EM-based model are, in general, similar to those in the high-resolution X-ray diffraction structure of this enzyme.

Методом криоэлектронной микроскопии получена структура цитохром с нитритредуктазы из бактерии Thioalkalivibrio nitratireducens с разрешением 2.56 Å. Проверена возможная структурная гетерогенность фермента, показано отсутствие значимых различий как в ходе полипептидной цепи, так и в ориентации боковых групп модели, полученной на основании данных криоэлектронной микроскопии, относительно структуры высокого разрешения, полученной методом рентгеноструктурного анализа.

single particle analysishigh-resolution cryo-electron microscopystructural biologycytochrome c nitrite reductaseанализ проекций одиночных частицкриоэлектронная микроскопия высокого разрешенияструктурная биологияцитохром с нитритредуктазаThe work was performed using the equipment of the Collective Usage Center Complex for Simulation and Data Processing for Mega-Science Facilities, NRC “Kurchatov Institute” http://ckp.nrcki.ru (subsidiary of the Ministry of Education and Science, work identifier RFMEFI62117X0016), equipment of the Resource Center “Probe and Electronic microscopy ”, National Research Center“ Kurchatov Institute ”, and also with support of grants of the Russian Science Foundation No. 18-41-06001 (in terms of obtaining and processing experimental data) and No. 14-24-00172 (in terms of purification and isolation of the enzyme), and state assignment No. 01201351365 (in terms of the operating time of the organism producing the enzyme).Работа выполнена с использованием оборудования Центра коллективного пользования «Комплекс моделирования и обработки данных исследовательских установок мега-класса» НИЦ «Курчатовский институт» http://ckp.nrcki.ru (субсидия Минобрнауки, идентификатор работ RFMEFI62117X0016), оборудования Ресурсного центра «Зондовой и электронной микроскопии» КК НБИКСт НИЦ «Курчатовский институт», а также при поддержке грантов Российского научного фонда № 18-41-06001 (в части получения и обработки экспериментальных данных) и № 14-24-00172 (в части очистки и выделения фермента) и Государственного задания № 01201351365 (в части наработки организма- продуцента фермента).[1] Callaway E. // Nature 2015, V.525, P.172-174[2] Merk A., Bartesaghi A., Banerjee S., Falconieri V., Rao P., Davis M.I., Pragani R., Boxer M.B., Earl L.A., Milne J.L.S. // Cell. 2016, V.165, №7, P.1698-1707[3] Iancu C. V., Tivol W.F., Schooler J.B., Dias D.P., Henderson G.P., Murphy G.E., Wright E.R., Li Z., Yu Z., Briegel A. // Nature Protocols 2007, V.1, №6, P.2813-2819[4] Cheng Y. // Cell. 2015, V.161, №3, P.450-457[5] Gelfand A. // Biomedical Computation Review. 2016, V.1, P.13-21[6] Bai X., McMullan G., Scheres S.H.W. // Trends Biochem. Sci. 2015, V.40, №1, P.49-57[7] Tikhonova T.V., Slutsky A., Antipov A.N., Boyko K.M., Polyakov K.M., Sorokin D.Y., Zvyagilskaya R.A., Popov V.O. // Biochim. Biophys. Acta Proteins Proteomics. 2006, V.1764, №4, P.715-723[8] Frank J., Zhu J., Penczek P., Li Y., Srivastava S., Verschoor A., Radermacher M., Grassucci R., Lata R.K., Agrawal R.K. // Nature 1995, V.376, №6539, P.441-444[9] Polyakov K.M., Boyko K.M., Tikhonova T.V., Slutsky A., Antipov A.N., Zvyagilskaya R.A., Popov A.N., Bourenkov G.P., Lamzin V.S., Popov V.O. // J. Mol. Biol. 2009, V.389, №5, P.846-862[10] Trofimov A.A., Polyakov K.M., Boyko K.M., Tikhonova T.V., Safonova T.N., Tikhonov A.V., Popov A.N., Popov V.O. // Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2010, V.66, №10, P.1043-1047[11] Trofimov A.A., Polyakov K.M., Boíko K.M., Filimonenkov A.A., Dorovatovskií P.V., Tikhonova T.V., Popov V.O., Koval’chuk M.V. // Crystallogr. Reports. 2010, V.55, №1, P.61-67[12] Zheng S., Palovcak E., Armache J.P., Cheng Y., Agard D. // bioRxiv. 2016, P.1-30[13] Zhang K. // J. Struct. Biol. 2016, V.193, №1, P.1-12[14] Kimanius D., Forsberg B.O., Scheres S.H.W., Lindahl E. // Elife. 2016, V.5[15] Grant T., Grigorieff N. // Elife. 2015, V.4, e06980[16] Tang G., Peng L., Baldwin P.R., Mann D.S., Jiang W., Rees I., Ludtke S.J. // J. Struct. Biol. 2007, V.157, №1, P.38-46[17] Dempster A.P.A., Laird N.M.N., Rubin D.D.B. // Journal of the royal statistical society. Series B (methodological). 1977, P.1-38[18] Scheres S.H.W. // J. Struct. Biol. 2012, V.180, №3, P.519-530[19] Scheres S.H.W. // J. Mol. Biol. 2012, V.415, №2, P.406-418[20] Chen S., McMullan G., Faruqi A.R., Murshudov G.N., Short J.M., Scheres S.H.W., Henderson R. // Ultramicroscopy. 2013, V.135, P.24-35[21] Rosenthal P.B., Henderson R. // J. Mol. Biol. 2003, V.333, №4, P.721-745[22] Scheres S.H.W. // Methods in Enzymology. 2016, V.579, P.125-157[23] Ludtke S.J. // Methods in Enzymology. 2016, V.579, P.159-189[24] Hirschi M., Herzik M.A., Wie J., Suo Y., Borschel W.F., Ren D., Lander G.C., Lee S.Y. // Nature 2017, V.550, №7676, P.411-414[25] Murshudov G.N., Skubák P., Lebedev A.A., Pannu N.S., Steiner R.A., Nicholls R.A., Winn M.D., Long F., Vagin A.A. // Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2011, V.67, №4, P.355-367[26] Wood C., Burnley T., Patwardhan A., Scheres S., Topf M., Roseman A., Winn M. // Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2015, V.71, P.123-126[27] Brown A., Long F., Nicholls R.A., Toots J., Emsley P., Murshudov G. // Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2015, V.71, P.136-153[28] Emsley P., Lohkamp B., Scott W.G., Cowtan K. // Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2010, V.66, №4, P.486-501[29] Chen V.B., Arendall W.B., Headd J.J., Keedy D.A., Immormino R.M., Kapral G.J., Murray L.W., Richardson J.S., Richardson D.C. // Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 2010, V.66, №1, P.12-21[30] Krissinel E., Henrick K. // Acta Crystallogr. 2004, V.60, №12-1, PtSect. D, P.2256-2268[31] Vilas J.L., Gómez-Blanco J., Conesa P., Melero R., Miguel de la Rosa-Trevín J., Otón J., Cuenca J., Marabini R., Carazo J.M., Vargas J. // Structure. 2018, V.26, №2, P.337-344